SARS-CoV-2 (2019-nCoV), Peptide & Proteine für Alzheimer, MHC, Multiple Sklerose, oder Apoptose

[Leu27] - Melan-A / MART-1 (26-35) - ELAGIGILTV ist ein Melan-A analoges Peptid bei dem Ala in Position 27 durch Leu ersetzt wurde. Dadurch zeigt das Peptid ein bessere HLA-A*0201 Bindungseigenschaften, wie auch bessere Immunogenität und Antigenezität gegenüber dem natürlichen Melan-A (26-35) (P2281 >). T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8 + zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

Das DYKDDDDK-Peptid (Peptidsequenz: Asp-Tyr-Lys-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys, inklusive einer Enterokinase-Schnittstelle) wurde speziell für die Immunaffinitätschromatographie entwickelt. Das Peptid erlaubt die kompetitive Elution von Proteinen unter milden, nicht-denaturierenden Bedingungen. Verschiedene Antikörper gegen das Peptid wurden entwickelt. Ein Antikörper, M1 genannt, bindet das Peptid im Beisein von bivalenten Metalionen, bevorzugt Ca2+. Die Elution erfolgt mittels Komplexbildner von Ca2+ oder mit einem Überschuss an freiem DYKDDDDK-Peptid. Anwendung: Gängige Arbeitskonzentration: 100µg/mL. Stocklösung: Peptid in TBS (10mM Tris/HCl, 150mM NaCl, pH7,4) mit 5mg/mL lösen. FLAG®: FLAG is a registered trademark of Sigma-Aldrich Co. LLC

Albumin aus Hühnereiweiß (Ovalbumin) ist ein phosphoryliertes Glycoprotein das 385 Aminosäurereste enthält und ein Molekulargewicht von 42,7 kDa besitzt. Hühnereiweiß ist der mengenmäßig größte Proteinbestandteil von Eiklar.  Wird in der Proteinforschung als Marker (ca. 45 kDa) bei der Proteinelektrophorese eingesetzt  Daneben wird es zur Strukturaufklärung verwendet und dient auch als Vergleichsstandard.

alpha-Chymotrypsin ist eine Serinprotease die Peptidbindungen mit aromatischen oder großen hydrophoben Seitenketten (Tyr, Trp, Phe, Leu) am Carboxyende spaltet. Dabei aktiviert und stabilisieren Ca2+ Ionen das Enzym. alpha-Chymotrypsin besteht aus 241 Aminosäuren die auf 3 Untereinheiten verteilt sind (A-Kette: 13 Aminosäuren, B-Kette: 131 Aminosäuren und C-Kette mit 97 Aminosäuren). Die Untereinheiten sind über Disulfidbrücken verbunden. Inhibitoren von alpha-Chymotrypsin sind: Diisopropylfluorphosphat (DFP), Phenylmethansulfonylfluorid (PMSF) >, N-p-tosyl-L-Phenylalaninchlormethylketon (TPCK) >, Chymostatin, Aprotinin, α1-Antitrypsin, α2-Macroglobulin, 10mM Cu2+ und Hg2+.

Chymotrypsinogen ist der praktisch inakive "Precursor" (Proenzym, oder auch Zymogen) von Chymotrypsin. Um aktiviert zu werden, muss Chymotrypsinogen zwischen den Aminosäuren Arginin und Isoleucin (R15 und I16) durch Trypsin gespalten werden,  was zu strukturellen Veränderungen und zur Bildung der Substratbindungsstelle führt (Sears 2010). Chymotrypsin ist eine trypsinähnliche Serinprotease. Chymotrypsin unterscheidet sich von Trypsin in der Selektivität der Spaltungsstelle von Proteinen. Während Trypsin Proteine zwischen den Aminosäuren Arg und Lys spaltet, bevorzugt Chymotrypsin große hydrophobe Aminosäuren als Spaltungsstelle. Unit definition: The amount of activated zymogen that causes a decrease in absorbance at 237 nm of 0.0075 per minute at 25°C resulting from the hydrolysis of ATEE (NF/USP unit).

Antigenpeptid IE 316–324 - HLA-A*02:01 (ILEETSVML) zur Stimulation von antigenspezifischen T-Zellen in T-Zellassay wie ELISPOT, ICS, Zytotoxizität oder Proliferationsassays.ILEETSVML weißt gegenüber VLEETSVML einen Aminosäureaustausch an Position 316 (V gegen I) auf. IE-1 steht für immediate-early protein 1. CMV für human cytomgealovirus, bzw. HCMV für human cytomegalovirus oder auch HPV Human herpesvirus.

CMV IE-1 (316-324) HLA-A*0201 VLEETSVML zur Stimulation von T-Zellen. Das Peptid wurde so synthetisiert, wie es von MHC-Klasse-I-Molekülen präsentiert wird. IE-1 steht für immediate-early protein 1. CMV für human cytomgealovirus, bzw. HCMV für human cytomegalovirus oder auch HPV Human herpesvirus.

IE-1 steht für immediate-early protein 1. CMV für human cytomgealovirus, bzw. HCMV für human cytomegalovirus oder auch HPV Human herpesvirus.

CMV pp50 (245-253) HLA-A*01:01 VTEHDTLLY zur Stimulation von T-Zellen. Das Peptid wurde so synthetisiert, wie es von MHC-Klasse-I-Molekülen präsentiert wird.

CMV pp65 (16-24) HLA-A*11:01 GPISGHVLK zur Stimulation von T-Zellen. Das Peptid wurde so synthetisiert, wie es von MHC-Klasse-I-Molekülen präsentiert wird. CMV für human cytomgealovirus, bzw. HCMV für human cytomegalovirus oder auch HPV Human herpesvirus. Die Amidierung des Peptides dient der Stabilisierung bei Immunoassay.

Peptidfragment (NLVPMVATV) zur Stimulation von humanen CMV spezifischen CD8+ T-Zellen.Die Peptidsequenz entspricht der vom MHC class I HLA-A*0201 Allel präsentierten Peptid. Angebotene Reinheiten: >95%. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive.

Collagenase aus Clostridium histolyticum ist ein Enzymgemisch aus Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Collagenase Typ I zeigt eine ausgeglichene Aktivität von Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Dieser Collagenasetyp ist für die Anwendung bei Leber-, Lungen-, Fett- und Nebennierengewebe empfohlen. Typ I Collagenase weist eine spezifische Aktivität von >100 Mandl-Einheiten pro mg (>100 units/mg) Trockensubstanz auf. Collagenase wird in Clostridium histolyticum von zwei unterschiedlichen Genencodiert. Beide Gene wurden kloniert und sequenziert (Yoshihara 1994). Das colG-Gen kodiert für Collagenase Typ I, ein Protein mit 936 Aminosäuren. Das colH-Gen kodiert für Typ IICollagenase, ein Protein mit 1021 Aminosäuren. Die Gene sind zu 72% identisch, während die Proteine nur zu 43% Identität zeigen. Beide Genprodukte können als zwei oder mehr Isoformen vorliegen und unterscheiden sich im Molekulargewicht. Nicht gereinigte Collagenasemischungen können daher sechs bis acht verschiedene Proteine mit Molekulargewichten im Bereich von 68 bis 130 kDa beinhalten. Studien zur Substratspezifität haben gezeigt, dass das colG-Genprodukt natürliche Substrate, wie intaktes Collagen bevorzugt, verglichen mit dem colH-Genprodukt, das kurze, synthetische Substrate (z.B. FALGPA) bevorzugt (Eckhard et al. 2009 und Matsushita 1999). Allgemeine Beschreibung:Die Behandlung von Geweben mit Collagenase bewirkt den schonenden, selektiven Abbau der interzellulären Matrix und beeinträchtigt die Wachstumsfähigkeit der Zellen nicht. Die von Genaxxon bioscience angebotene Collagenase ist eine Mischung verschiedener proteolytisch wirksamer Enzyme und benötigt Calciumionen sowohl für die katalytische Aktivität, als auch für die Bindung an das Collagenmolekül. Im Gegensatz zur Collagenase aus Wirbeltieren, schneidet die Collagenase aus Clostridium histolyticum natives Tripelhelix-Collagen in kleine Peptidstücke, was der Hauptgrund für die Anwendung der Collagenase in der Zellkultur ist. Für optimale Ergebnisse ist eine genau abgestimmte Mischung proteolytischer Enzyme nötig. Vier verschiedene Collagenasen, Collagenase Typ I >, Collagenase Typ II >, Collagenase Typ III > und Collagenase Typ IV >, stehen dafür zur Verfügung. Typ IV wird meist zusammen mit anderen Enzymen wie Trypsin >, Elastase oder Hyaluronidase > eingesetzt. Das üblicherweise in der Zellkultur verwendete Trypsin bzw. Trypsin/EDTA greift die Matrix nur langsam an und kann darüber hinaus irreversible Schädigungen der freigesetzten Zellen bewirken. Daher empfehlen wir statt Trypsin oder Trypsin/EDTA besser den Einsatz von Accutase >. Clostridium Collagenasen gehören zur großen Gruppe der Metalloproteasen, einer Proteasenfamilie, die als Gemeinsamkeit ein Zinkion enthaltenes Motiv im aktiven Zentrum besitzen (Gonzales and Robert-Baudouy 1996). Collagenase wird reversibel durch hohen pH und irreversibel durch niedrigen pH inaktiviert.  Folgende Verbindungen inhibieren: Cystein, EDTA, o-Phenanthrolin, 8-Hydroxyquinolin-5-sulfonat, Bipyridyl, 2,3-Dimercaptopropanol oder Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+. Collagenase wird NICHT durch Diisopropylphosphorofluoridat (DFP) oder Serum inhibiert. Lyphilisierte Collagenase sollte bei +2°C bis +8°C gelagert werden und ist dann mind. 3 Jahre stabil. Gelöste Collagenase kann bei -20°C gelagert werden und ist dann ungefähr für 1 Jahr stabil. Umrechnungsfaktoren für Collagenase-Aktivitätseinheiten: 1 PZ U/mg ~ 3.9 FALGPA U/mg - 1 PZ U/mg ~ 1000 Mandl oder CDU U/mg - 1 PZ U/mg ~ 10 HP U/mg (PZ-Einheiten entsprechen Wünsch-Einheiten).

Collagenase aus Clostridium histolyticum ist ein Enzymgemisch aus Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Collagenase Typ II weißt eine hohe Clostripain-Aktivität auf. Die tryptische Aktivität entspricht der Collagenase Typ I. Typ II Collagenase ist für die Isolierung von Zellen aus Leber-, Knochen-, Schilddrüsen-, Herz- oder Speicheldrüsengewebe empfohlen und weist eine spezifische Aktivität von >180 Mandl-Einheiten pro mg Trockensubstanz auf. Collagenase wird in Clostridium histolyticum von zwei unterschiedlichen Genencodiert. Beide Gene wurden kloniert und sequenziert (Yoshihara 1994). Das colG-Gen kodiert für Collagenase Typ I, ein Protein mit 936 Aminosäuren. Das colH-Gen kodiert für Typ IICollagenase, ein Protein mit 1021 Aminosäuren. Die Gene sind zu 72% identisch, während die Proteine nur zu 43% Identität zeigen. Beide Genprodukte können als zwei oder mehr Isoformen vorliegen und unterscheiden sich im Molekulargewicht. Nicht gereinigte Collagenasemischungen können daher sechs bis acht verschiedene Proteine mit Molekulargewichten im Bereich von 68 bis 130 kDa beinhalten. Studien zur Substratspezifität haben gezeigt, dass das colG-Genprodukt natürliche Substrate, wie intaktes Collagen bevorzugt, verglichen mit dem colH-Genprodukt, das kurze, synthetische Substrate (z.B. FALGPA) bevorzugt (Eckhard et al. 2009 und Matsushita 1999). Allgemeine Beschreibung:Die Behandlung von Geweben mit Collagenase bewirkt den schonenden, selektiven Abbau der interzellulären Matrix und beeinträchtigt die Wachstumsfähigkeit der Zellen nicht. Die von Genaxxon bioscience angebotene Collagenase ist eine Mischung verschiedener proteolytisch wirksamer Enzyme und benötigt Calciumionen sowohl für die katalytische Aktivität, als auch für die Bindung an das Collagenmolekül. Im Gegensatz zur Collagenase aus Wirbeltieren, schneidet die Collagenase aus Clostridium histolyticum natives Tripelhelix-Collagen in kleine Peptidstücke, was der Hauptgrund für die Anwendung der Collagenase in der Zellkultur ist. Für optimale Ergebnisse ist eine genau abgestimmte Mischung proteolytischer Enzyme nötig. Vier verschiedene Collagenasen, Collagenase Typ I >, Collagenase Typ II >, Collagenase Typ III > und Collagenase Typ IV >, stehen dafür zur Verfügung. Typ IV wird meist zusammen mit anderen Enzymen wie Trypsin >, Elastase oder Hyaluronidase > eingesetzt. Das üblicherweise in der Zellkultur verwendete Trypsin bzw. Trypsin/EDTA greift die Matrix nur langsam an und kann darüber hinaus irreversible Schädigungen der freigesetzten Zellen bewirken. Daher empfehlen wir statt Trypsin oder Trypsin/EDTA besser den Einsatz von Accutase >. Clostridium Collagenasen gehören zur großen Gruppe der Metalloproteasen, einer Proteasenfamilie, die als Gemeinsamkeit ein Zinkion enthaltenes Motiv im aktiven Zentrum besitzen (Gonzales and Robert-Baudouy 1996). Collagenase wird reversibel durch hohen pH und irreversibel durch niedrigen pH inaktiviert.  Folgende Verbindungen inhibieren: Cystein, EDTA, o-Phenanthrolin, 8-Hydroxyquinolin-5-sulfonat, Bipyridyl, 2,3-Dimercaptopropanol oder Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+. Collagenase wird NICHT durch Diisopropylphosphorofluoridat (DFP) oder Serum inhibiert. Lyphilisierte Collagenase sollte bei +2°C bis +8°C gelagert werden und ist dann mind. 3 Jahre stabil. Gelöste Collagenase kann bei -20°C gelagert werden und ist dann ungefähr für 1 Jahr stabil. Umrechnungsfaktoren für Collagenase-Aktivitätseinheiten: 1 PZ U/mg ~ 3.9 FALGPA U/mg - 1 PZ U/mg ~ 1000 Mandl oder CDU U/mg - 1 PZ U/mg ~ 10 HP U/mg (PZ-Einheiten entsprechen Wünsch-Einheiten).

Collagenase aus Clostridium histolyticum ist ein Enzymgemisch aus Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Collagenase Typ III zeigt eine geringe proteolytische bei gleichzeitig normaler Collagenaseaktivität. Typ III Collagenase wird normalerweise bei Brustdrüsen- und fötalen Zellen eingesetzt. und weist eine spezifische Aktivität von 100 bis 250 Mandl-Einheiten pro mg Trockensubstanz auf. Collagenase wird in Clostridium histolyticum von zwei unterschiedlichen Genen codiert. Beide Gene wurden kloniert und sequenziert (Yoshihara 1994). Das colG-Gen kodiert für Collagenase Typ I, ein Protein mit 936 Aminosäuren. Das colH-Gen kodiert für Typ IICollagenase, ein Protein mit 1021 Aminosäuren. Die Gene sind zu 72% identisch, während die Proteine nur zu 43% Identität zeigen. Beide Genprodukte können als zwei oder mehr Isoformen vorliegen und unterscheiden sich im Molekulargewicht. Nicht gereinigte Collagenasemischungen können daher sechs bis acht verschiedene Proteine mit Molekulargewichten im Bereich von 68 bis 130 kDa beinhalten. Studien zur Substratspezifität haben gezeigt, dass das colG-Genprodukt natürliche Substrate, wie intaktes Collagen bevorzugt, verglichen mit dem colH-Genprodukt, das kurze, synthetische Substrate (z.B. FALGPA) bevorzugt (Eckhard et al. 2009 und Matsushita 1999). Allgemeine Beschreibung:Die Behandlung von Geweben mit Collagenase bewirkt den schonenden, selektiven Abbau der interzellulären Matrix und beeinträchtigt die Wachstumsfähigkeit der Zellen nicht. Die von Genaxxon bioscience angebotene Collagenase ist eine Mischung verschiedener proteolytisch wirksamer Enzyme und benötigt Calciumionen sowohl für die katalytische Aktivität, als auch für die Bindung an das Collagenmolekül. Im Gegensatz zur Collagenase aus Wirbeltieren, schneidet die Collagenase aus Clostridium histolyticum natives Tripelhelix-Collagen in kleine Peptidstücke, was der Hauptgrund für die Anwendung der Collagenase in der Zellkultur ist. Für optimale Ergebnisse ist eine genau abgestimmte Mischung proteolytischer Enzyme nötig. Vier verschiedene Collagenasen, Collagenase Typ I >, Collagenase Typ II >, Collagenase Typ III > und Collagenase Typ IV >, stehen dafür zur Verfügung. Typ IV wird meist zusammen mit anderen Enzymen wie Trypsin >, Elastase oder Hyaluronidase > eingesetzt. Das üblicherweise in der Zellkultur verwendete Trypsin bzw. Trypsin/EDTA greift die Matrix nur langsam an und kann darüber hinaus irreversible Schädigungen der freigesetzten Zellen bewirken. Daher empfehlen wir statt Trypsin oder Trypsin/EDTA besser den Einsatz von Accutase >. Clostridium Collagenasen gehören zur großen Gruppe der Metalloproteasen, einer Proteasenfamilie, die als Gemeinsamkeit ein Zinkion enthaltenes Motiv im aktiven Zentrum besitzen (Gonzales and Robert-Baudouy 1996). Collagenase wird reversibel durch hohen pH und irreversibel durch niedrigen pH inaktiviert.  Folgende Verbindungen inhibieren: Cystein, EDTA, o-Phenanthrolin, 8-Hydroxyquinolin-5-sulfonat, Bipyridyl, 2,3-Dimercaptopropanol oder Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+. Collagenase wird NICHT durch Diisopropylphosphorofluoridat (DFP) oder Serum inhibiert. Lyphilisierte Collagenase sollte bei +2°C bis +8°C gelagert werden und ist dann mind. 3 Jahre stabil. Gelöste Collagenase kann bei -20°C gelagert werden und ist dann ungefähr für 1 Jahr stabil. Umrechnungsfaktoren für Collagenase-Aktivitätseinheiten: 1 PZ U/mg ~ 3.9 FALGPA U/mg - 1 PZ U/mg ~ 1000 Mandl oder CDU U/mg - 1 PZ U/mg ~ 10 HP U/mg (PZ-Einheiten entsprechen Wünsch-Einheiten).

Collagenase aus Clostridium histolyticumist ein Enzymgemisch aus Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Collagenase Typ IV weißt eine geringe tryptische, hohe Collagenase- und normale Clostripain-Aktivität auf. Typ IV Collagenase wird für die Isolierung von Langerhans’schen Inselzellen empfohlen und weist eine spezifische Aktivität von >900 Mandl-Einheiten pro mg Trockensubstanz auf. Collagenase wird in Clostridium histolyticum von zwei unterschiedlichen Genencodiert. Beide Gene wurden kloniert und sequenziert (Yoshihara 1994). Das colG-Gen kodiert für Collagenase Typ I, ein Protein mit 936 Aminosäuren. Das colH-Gen kodiert für Typ IICollagenase, ein Protein mit 1021 Aminosäuren. Die Gene sind zu 72% identisch, während die Proteine nur zu 43% Identität zeigen. Beide Genprodukte können als zwei oder mehr Isoformen vorliegen und unterscheiden sich im Molekulargewicht. Nicht gereinigte Collagenasemischungen können daher sechs bis acht verschiedene Proteine mit Molekulargewichten im Bereich von 68 bis 130 kDa beinhalten. Studien zur Substratspezifität haben gezeigt, dass das colG-Genprodukt natürliche Substrate, wie intaktes Collagen bevorzugt, verglichen mit dem colH-Genprodukt, das kurze, synthetische Substrate (z.B. FALGPA) bevorzugt (Eckhard et al. 2009 und Matsushita 1999). Allgemeine Beschreibung:Die Behandlung von Geweben mit Collagenase bewirkt den schonenden, selektiven Abbau der interzellulären Matrix und beeinträchtigt die Wachstumsfähigkeit der Zellen nicht. Die von Genaxxon bioscience angebotene Collagenase ist eine Mischung verschiedener proteolytisch wirksamer Enzyme und benötigt Calciumionen sowohl für die katalytische Aktivität, als auch für die Bindung an das Collagenmolekül. Im Gegensatz zur Collagenase aus Wirbeltieren, schneidet die Collagenase aus Clostridium histolyticum natives Tripelhelix-Collagen in kleine Peptidstücke, was der Hauptgrund für die Anwendung der Collagenase in der Zellkultur ist. Für optimale Ergebnisse ist eine genau abgestimmte Mischung proteolytischer Enzyme nötig. Vier verschiedene Collagenasen, Collagenase Typ I >, Collagenase Typ II >, Collagenase Typ III > und Collagenase Typ IV >, stehen dafür zur Verfügung. Typ IV wird meist zusammen mit anderen Enzymen wie Trypsin >, Elastase oder Hyaluronidase > eingesetzt. Das üblicherweise in der Zellkultur verwendete Trypsin bzw. Trypsin/EDTA greift die Matrix nur langsam an und kann darüber hinaus irreversible Schädigungen der freigesetzten Zellen bewirken. Daher empfehlen wir statt Trypsin oder Trypsin/EDTA besser den Einsatz von Accutase >. Clostridium Collagenasen gehören zur großen Gruppe der Metalloproteasen, einer Proteasenfamilie, die als Gemeinsamkeit ein Zinkion enthaltenes Motiv im aktiven Zentrum besitzen (Gonzales and Robert-Baudouy 1996). Collagenase wird reversibel durch hohen pH und irreversibel durch niedrigen pH inaktiviert.  Folgende Verbindungen inhibieren: Cystein, EDTA, o-Phenanthrolin, 8-Hydroxyquinolin-5-sulfonat, Bipyridyl, 2,3-Dimercaptopropanol oder Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+. Collagenase wird NICHT durch Diisopropylphosphorofluoridat (DFP) oder Serum inhibiert. Lyphilisierte Collagenase sollte bei +2°C bis +8°C gelagert werden und ist dann mind. 3 Jahre stabil. Gelöste Collagenase kann bei -20°C gelagert werden und ist dann ungefähr für 1 Jahr stabil. Umrechnungsfaktoren für Collagenase-Aktivitätseinheiten: 1 PZ U/mg ~ 3.9 FALGPA U/mg - 1 PZ U/mg ~ 1000 Mandl oder CDU U/mg - 1 PZ U/mg ~ 10 HP U/mg (PZ-Einheiten entsprechen Wünsch-Einheiten).

CPPs, wie CyloP-1, werden im Allgemeinen von endozytotischen Pfaden aufgenommen wobei die vesikuläre Verkapselung  sich als limitierender Faktor im Bereich des intrazellulären Targeting darstellt. CyLoP-1, wurde entwickelt, weil es eine ausgeprägte diffuse cytosolische Verteilung zusammen mit einer endosomalen Aufnahme bei niedrigen mikromolaren Konzentrationen zeigt und dabei die Abgabe einer Vielzahl von Arzneistoffen durch die Membranbarriere verbessern kann. Allgemein sind zellpenetrierende Peptide (CPPs) durch ihre Fähigkeit gekennzeichnet, die rezeptorunabhängige Aufnahme von membranundurchlässigen Makromolekülen wie Peptiden, Proteinen, Nukleinsäuren und Nanopartikeln zu fördern. CPPs sind gewöhnlich kurze Peptide mit weniger als 30 Aminosäuren. Sie sind meist amphipathische, positiv geladene Peptide und üblicherweise reich an den Aminosäuren Arginin und Lysin. Die zelluläre Aufnahme der CPPs ist für nahezu alle Zellen beobachtet worden, wenn auch mit unterschiedlichen Wirkungsgraden, die vom jeweilen CPP, der Ladung und dem Zelltyp abhängig (Verdurmen und Brock 2011, Trends Pharmacol. Sci. 32, 116-124) ist. CyloP-1 ist ein kationisches cysteinreiches CPP. Im Vergleich mit anderen CPPs schien CyloP-1 ein vielversprechender Liefervektor für den Zugang zum Cytosol in einer Vielzahl von Zelltypen zu sein (Bioconjug Chem. 2011 Mar 16;22(3):319-28. doi: 10.1021/bc100045s. Epub 2011 Feb 14. CyLoP-1: a novel cysteine-rich cell-penetrating peptide for cytosolic delivery of cargoes. Jha D1, Mishra R, Gottschalk S, Wiesmüller KH, Ugurbil K, Maier ME, Engelmann J.). Zusätzlich zu den positiv geladenen Resten erwies sich das Vorhandensein von Cysteinen und Tryptophanen als wesentlich, um seine Funktionalität aufrechtzuerhalten. Die besondere Eigenschaft von CyLoP-1, in das Zytosol einzudringen, wurde durch die kovalente Bindung von Ladungen verschiedener Art und Größe weiter untersucht. Insbesondere zeigte die Induktion von Caspase-3-Aktivität (was auf Apoptose hinweist) durch ein CyLoP-1-SmacN7-Konjugat eine erfolgreiche Abgabe der pro-apoptotischen Fracht an ihren Wirkort im Zytosol. Die effiziente intrazelluläre Abgabe in das gesamte Zytosol bereits bei niedrigen mikromolaren Konzentrationen macht CyLoP-1 zu einem vielversprechenden Kandidaten für die zytosolische Lieferung von Ladungen kleiner Größe. Somit könnte sich dieses Peptid als nützlich für eine effiziente Transmembranabgabe von Wirkstoffen erweisen, die gegen cytosolische Ziele gerichtet sind.

Der EBV (EBNA-3a) Peptid Pool ist ein Pool von 234 überlappenden Peptiden, die aus einem Peptid-Scan (15mers mit 11 AS Überlappung) des Epstein-Barr nuklearen Antigen 3 (EBNA3a) (UniProt ID: P12977) des Epstein-Barr-Virus (HHV4) für T-Zell-Assays stammen. Eine Packungsgröße ermöglicht die Stimulierung von 2,5 x 10E8 Zellen.

Peptidfragment GLCTLVAML zur Stimulation von T-cells, speziell humanen EBV BMLF-1(280-288) CD8+ T-Zellen.Die Peptidsequenz entspricht der vom MHC class I HLA-A*0201 Allel präsentierten Peptid. Reinheit: >95%! T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive.

Das Epstein-Barr-Virus (EBV), offiziell als Humanes Gammaherpesvirus 4 bezeichnet, ist einer von acht bekannten Typen des menschlichen Herpesvirus in der Herpesfamilie und einer der häufigsten Viren des Menschen.

EBV EBNA-1 407-417 (HLA-B*35:01) peptide with the amino acid sequence HPVGEADYFEY is used for stimulation of antigen-specific T cells in T cell assays such as ELISPOT, ICS, cytotoxity or proliferation assays. The peptide is also used for stimulation of human EBV EBNA-1-specific CD8+ T-cells. HPVGEADYFEY is synthesised as it is presented by the MHC class I HLA-B*3501 allele. HPVGEADYFEY is a linear peptide (epitope ID24536) studied as part of Epstein-Barr nuclear antigen 1 from Human herpesvirus 4 (Epstein Barr virus). It has been studied for immune reactivity, tested in T cell assays and MHC ligand assays. Other peptide / peptide epitops from GenaxxonIf you can't find the peptide / peptide sequence you are looking for, please ask for at info@genaxxon.com. We can offer a broad range of peptides from stock.Examples:EBV EBNA-1 407-417 (HLA-B*35:01)EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:01) 410A EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:08) 411DEBV EBNA-3A 379-387 (HLA-B*07:02) EBV EBNA-3A 325-333 (HLA-B*08:01)EBV EBNA-3A 603-611 (HLA-A*03:01) EBV EBNA-3A 458-466 (HLA-B*35:01) EBV (EBNA-3a) Peptide Pool EBV LMP-2 340-349 (HLA-A*11:01) EBV LMP-2 426-434 (HLA-A*02:01) EBV LMP-2 131-139 (HLA-A*24:02) EBV control Peptide Pool (>95% HPLC)