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Chymotrypsinogen ist der praktisch inakive "Precursor" (Proenzym, oder auch Zymogen) von Chymotrypsin. Um aktiviert zu werden, muss Chymotrypsinogen zwischen den Aminosäuren Arginin und Isoleucin (R15 und I16) durch Trypsin gespalten werden,  was zu strukturellen Veränderungen und zur Bildung der Substratbindungsstelle führt (Sears 2010). Chymotrypsin ist eine trypsinähnliche Serinprotease. Chymotrypsin unterscheidet sich von Trypsin in der Selektivität der Spaltungsstelle von Proteinen. Während Trypsin Proteine zwischen den Aminosäuren Arg und Lys spaltet, bevorzugt Chymotrypsin große hydrophobe Aminosäuren als Spaltungsstelle. Unit definition: The amount of activated zymogen that causes a decrease in absorbance at 237 nm of 0.0075 per minute at 25°C resulting from the hydrolysis of ATEE (NF/USP unit).

Heparin ist ein Polymersaccharid, das als Mucopolysaccharid, bzw. Glycosaminoglycan klassifiziert wird. Im Organismus wird es insbesonders in Mastzellen verschiedener Säugertiergewebe wie Leber, Lunge und Schleimhaut gebildet und gespeichert. Heparin wird hauptsächlich aus Rinderlunge, bzw. Schweinedarm (Darmschleimhaut) isoliert.  Heparin ist hauptsächlich für eine verzögerte Blutgerinnung verantwortlich. Es verstärkt die Antithrombin-vermittelte Inaktivierung von Proteasen im Gerinnungsweg. Daher wird es auch häufig als Antikoagulanz bei der Blutgewinnung eingesetzt. So bindet es an Antithrombin III, ein natürlich vorkommender Plasmaproteasehemmer und erhöht dabei die Geschwindigkeit mit der Antithrombin III (AT-III) die Gerinnung von koagulierenden Proteasen, wie Faktor Xa oder Thrombin, hemmt. Heparin von Genaxxon bioscience stammt aus porciner Darmmucosa (als Natrium-Salz; spez. Aktivität >150 units/mg). Es ist lyophilisiert und stabilisatorfrei. Gängige Konzentrationen sind 5000 units/mL. Somit sollten ca. 34 mg mit 5mL Reinstwasser rekonstitutiert und danach sterilfiltrier werden. In Lösung ist Heparin bei +2°C bis +8°C für bis zu 2 Jahre haltbar, wenn es vorher über einen 0,2mm Sterilfilter filtriert wurde. ACHTUNG: Mikororganismen bauen Heparin schnell ab, da diese die Polysaccharidseitenketten als Kohlenstoffquelle für das eigene Wachstum nutzen.

Albumin aus Hühnereiweiß (Ovalbumin) ist ein phosphoryliertes Glycoprotein das 385 Aminosäurereste enthält und ein Molekulargewicht von 42,7 kDa besitzt. Hühnereiweiß ist der mengenmäßig größte Proteinbestandteil von Eiklar.  Wird in der Proteinforschung als Marker (ca. 45 kDa) bei der Proteinelektrophorese eingesetzt  Daneben wird es zur Strukturaufklärung verwendet und dient auch als Vergleichsstandard.

Albumin aus Hühnerei (Ovalbumin). Rohextrakt: mind. 80% Proteingehalt.

Kristallisiertes Albumin ist ein Albumin Fraktion V, das dreimal bei Temperaturen unter 0°C umkristallisiert wurde. Dadurch enthält man ein sehr natives Protein, das frei von Kohlehydraten, Globulinen und Fettsäuren ist.

Rinderserumalbumin (BSA) Fraction V (pH 7,0) ist ein lyphilisiertes Albumin der Standardreinheit. Serumalbumin vom Rind (BSA) wird häufig zur Stabilisierung von Proteinen den entsprechenden Puffern zugesetzt. Die Konzentration liegt in der Regel zwischen 0,01% (0,1mg/mL) und 3% (30mg/mL). In den üblicherweise als 10X Konzentrat angesetzten Puffern DNA-modifizierender Enzyme oder Restriktionsenzymen wird meistens 0,5mg/mL BSA zugegeben. Alternativ kann in verschiedenen dieser Puffer BSA durch die gleiche Konzentration Gelatine ersetzt werden. BSA findet auch Anwendung zum Blockieren der Oberfläche von Blot-Membranen in Immunoblots (3%) oder im ELISA (3% in PBS) oder zum Verdünnen von Antiseren bzw. Antikörper-Stammlösungen. Im ELISA wird BSA häufig durch Magermilchpulver ersetzt. BSA Fraktion V wird durch eine Kombination aus Hitze-Schock und Alkohol-Fällung hergestellt. Albumin ist als Feststoff und in Lösung (i.d.R. biologische Puffer wie PBS) sehr stabil. Stammlösungen werden bis zu einer Konzentration von 20% angesetzt. Eine Lagerung des Feststoffes ist bis zu 3 Jahren möglich, die der Lösung bis zu einem Jahr bei +2°C bis +8°C oder -20°C. Wenn sich durch die kühle Lagerung Kristalle gebildet haben, können diese in der Regel durch Erwärmen auf 37°C und Mischen gelöst werden. Häufig wird zum Schutz vor mikrobieller Kontamination Natriumazid in einer Konzentration von 2mM (oder 0,02-0,2%) zugesetzt.

IgG-freies Rinderserumalbumin. Besonders als Blockierungs- und Stabilisierungsreagenz in allen Antikörper-vermittelten Nachweissystemen empfohlen. Zusätzlich zur IgG-Freiheit zeigt dieses Albumin auch einen sehr geringen Fettsäuregehalt von unter 0,01%. Kompatibel mit vielen diagnostischen Enzymen und Komponenten. Hauptsächlich monomeres Albumin. IgGs nicht detektierbar. Eigenschaften:Hersgestellt aus Rinderplasma oder Rinderserum von Kälbern, die nicht älter als 30 Monate waren bei denen eine Ante und Post mortem-Inspektion durch USFDA geprüfte Einrichtungen durchgeführt wurde.

Hitzebehandeltes Rinderalbumin (entsprechend 10 Stunden bei 60°C) mit sehr niedrigem Endotoxingehalt und nicht nachweisbarem IgG. Frei von Mycoplasma und Rinderviren. Frei von Caprylsäure und von anderen Stabilisatoren die für Zelllinien toxisch wirken könnten. Auf die Verwendung in der Zellkultur getestet.

alpha-Chymotrypsin ist eine Serinprotease die Peptidbindungen mit aromatischen oder großen hydrophoben Seitenketten (Tyr, Trp, Phe, Leu) am Carboxyende spaltet. Dabei aktiviert und stabilisieren Ca2+ Ionen das Enzym. alpha-Chymotrypsin besteht aus 241 Aminosäuren die auf 3 Untereinheiten verteilt sind (A-Kette: 13 Aminosäuren, B-Kette: 131 Aminosäuren und C-Kette mit 97 Aminosäuren). Die Untereinheiten sind über Disulfidbrücken verbunden. Inhibitoren von alpha-Chymotrypsin sind: Diisopropylfluorphosphat (DFP), Phenylmethansulfonylfluorid (PMSF) >, N-p-tosyl-L-Phenylalaninchlormethylketon (TPCK) >, Chymostatin, Aprotinin, α1-Antitrypsin, α2-Macroglobulin, 10mM Cu2+ und Hg2+.