Aprotinin aus Rinderlunge
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Produktnummer:
M6361.0025
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Produktinformationen "Aprotinin aus Rinderlunge"
Beschreibung
Aprotinin wird hauptsächlich aus Rinderlunge gewonnen. Aprotinin besteht aus 58 Aminosäuren von 6511 Da und ist sehr basisch, wobei die Aminosäuren 13–18 von Aprotinin für die Bindung an Serinproteasen von besonderer Bedeutung sind. Da Aprotinin von verschiedenen Arbeitsgruppen beschrieben wurde, haben sich zwei Bezeichnungen etabliert: 1. Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI) und 2. Trypsin-Kallikrein Inhibitor (TKI). Aprotinin wird häufig als unspezifischer Serinprotease-Inhibitor eingesetzt.
Wirkung
Aprotinin hemmt Proteasen wie z. B. Trypsin, Plasmin, Chymotrypsin und Thrombin.
Aprotinin hemmt Proteasen wie z. B. Trypsin, Plasmin, Chymotrypsin und Thrombin.
Aprotinin ist ein kompetitiver Inhibitor von Serinproteasen, der stabile Komplexe mit dem Enzym bildet und aktive Enzymstellen blockiert. Diese Bindungen sind reversibel und die meisten Aprotinin-Protease-Komplexe lösen sich bei sehr niedrigen oder hohen pH-Werten (<3 und >10) auf.
Verwendung
Aprotinin wird im Wesentlichen als Trypsin-Inhibitor eingesetzt.
Aprotinin wird im Wesentlichen als Trypsin-Inhibitor eingesetzt.
Stabilität:
Aprotinin kann in lyophylisierter Form bei +2°C bis +8°C für unbegrenzte Zeit gelagert werden. In Salz- oder Pufferlösungen (pH 5 - 8) ist Aprotinin mindestens einen Monat bei +2°C bis +8°C oder mehrere Jahre bei -20°C stabil. Stammlösungen (z. B. 10mg/mL) sollten in kleinen Aliquots eingefroren und nur einmal verwendet werden, damit sie nicht wiederholt eingefroren und aufgetaut werden müssen.
Aprotinin kann in lyophylisierter Form bei +2°C bis +8°C für unbegrenzte Zeit gelagert werden. In Salz- oder Pufferlösungen (pH 5 - 8) ist Aprotinin mindestens einen Monat bei +2°C bis +8°C oder mehrere Jahre bei -20°C stabil. Stammlösungen (z. B. 10mg/mL) sollten in kleinen Aliquots eingefroren und nur einmal verwendet werden, damit sie nicht wiederholt eingefroren und aufgetaut werden müssen.
Einheitendefinition
Eine Trypsin-inhibitorische Einheit (TIU) hemmt die Aktivität von 2 Trypsin-Einheiten um 50%, wobei eine Trypsin-Einheit 1 μmol Nα-Benzoyl-DL-arginin-p-nitroanilid (BAPNA) pro Minute bei pH 7,8 und 25°C hydrolysiert. Dabei entspricht 1 TIU (Trypsin-inhibitorische Einheit) ca. 1300 KIU (Kallikrein-inhibitorische Einheiten) und 1 TIU entspricht einer Ph. Eur.-Einheit.
Eine Trypsin-inhibitorische Einheit (TIU) hemmt die Aktivität von 2 Trypsin-Einheiten um 50%, wobei eine Trypsin-Einheit 1 μmol Nα-Benzoyl-DL-arginin-p-nitroanilid (BAPNA) pro Minute bei pH 7,8 und 25°C hydrolysiert. Dabei entspricht 1 TIU (Trypsin-inhibitorische Einheit) ca. 1300 KIU (Kallikrein-inhibitorische Einheiten) und 1 TIU entspricht einer Ph. Eur.-Einheit.
Assay (Protein): min. 85%
Activity (dried basis): (KIU/mg): min. 5400 (4,15 TIU/mg)
pH (1%; H2O): 5,0 - 7,5
Water (K.F.): max. 6%
Formula: C284H432N84O79S7
MW: 6511,52 g/mol
Applikation / Application:
Inhibition of Serin proteases
Einheiten / Units:
One trypsin inhibitory unit (TIU) inhibits the activity of 2 trypsin units by 50%, whereby one trypsin unit hydrolyses 1 μmol Nα-benzoyl-DL-arginine-p-nitroanilide (BAPNA) per minute at pH 7.8 and 25°C.
Quelle / Source:
bovine lung
Sicherheits Hinweise / Safety
Klassifizierungen / Classification
EC-Nr: 232-994-9CAS-Nr: 9087-70-1
eclass-Nr: 32-16-04-90
Dokumente - Protokolle - Downloads :
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Dokumente:
ZertifikateAllg. Daten 1
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Quelle: NCBI PubMed
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