Molbio Grade Lysozym aus Hühnereiweiß, min. 20.000 U/mg

Lysozym hydrolysiert bevorzugt die β-1,4-glykosidische Bindung zwischen N-Acetylmuraminsäure und N-Acetyl-D-glucosamin, Bestandteile der Proteoglycan-Zellwand bestimmter Mikroorganismen, und baut die Heteroglycankette zu Disacchariden ab. In der Molekularbiologie wird üblicherweise das Enzym aus Hühnereiweiß zur Lyse von E. coli zwecks Plasmid-Isolierung eingesetzt. Die Arbeitskonzentration liegt hier bei 200μg/300μL. Beim 'Maxi-Prep' kann ebenfalls zur Erhöhung der Plasmid-Ausbeute (ca. 5 - 10%) Lysozym zugegeben werden. Eine weitere Anwendung ist die Lyse von Bakterien zur Präparation bakterieller RNA. Die Arbeitskonzentration liegt hier bei 40μg/mL (Stammlösung 50mg/mL).

Die Lyse kann verhindert werden, wenn die Reaktion in einem isotonischen Sucrosemedium durchgeführt wird. Stabile Protoplasten werden unter diesen Konditionen gebildet.

Stabilität:
Lyophilisiertes Lysozym ist bei +2°C bis +8°C ohne Funktionsverlust für mehrere Jahre stabil. Als Lösung bei einem pH von 4 bis 5 und bei +2°C bis +8°C ist das Enzym nur noch wenige Wochen stabil und bei Raumtemperatur nur noch wenige Tage. Das pH-Optimum liegt bei 9.2, der isoelektrische Punkt liegt bei 11.0. Lysozym wird durch Detergenzien wie SDS, Alkohole, Fettsäuren, Imidazol und Indolderivaten inhibiert. Stammlösungen in 10mM Tris/HCl (pH8,0) werden üblicherweise mit einer Konzentration von 10, 25 oder 50mg/mL angesetzt.