Trypsin aus Schweinepankreas (1:250)
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Trypsin 1:250 aus Schweinepankreas (240 - 260 USP U/mg). Enthält Chymotrypsin, Elastase und nichtproteolytische Aktivitäten.
Die native Form von Trypsin besteht aus einem einkettigen Polypeptid von 223 Aminosäureresten, das durch entfernen eines N-terminalen Hexapeptids aus Trypsinogen entsteht. Die Polypeptidkette wird durch 6 Disulfidbrücken vernetzt und dadurch stabilisiert. Trypsin ist ein Mitglied der Serinprotease-Familie.
Anwendungen
Trypsin spaltet Peptide auf der C-terminalen Seite von Lysin- und Argininresten. Die Geschwindigkeit der Hydrolyse dieser Reaktion wird verlangsamt, wenn in der direkten Nachbarschaft von Lysin oder Arginin eine saure Aminosäure vorliegt. Ein benachbartes Prolin an der C-terminalen Seite von Lysin oder Arginin führt dazu, dass Trypsin an dieser Stelle nicht spalten kann. Der optimale pH-Wert für die Trypsin-Aktivität beträgt 7-9. Trypsin spaltet auch Ester- und Amidbindungen von synthetischen Aminosäurenderivaten. EDTA wird als Chelatbildner zu Trypsinlösungen hinzugesetzt um vorhandene Calcium- und Magnesiumionen zu entfernen. Sowohl Ca- als auch Mg-Ionen werden von Lysin und Arginin gebunden und verhindern damit, dass Trypsin an diesen Stellen schneiden kann. Das Entfernen dieser Ionen erhöht die enzymatische Aktivität.
Trypsin wird durch Serin-Protease-Inhibitoren, einschließlich DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin, inhibiert.
Herstellungshinweis für Trypsinlösungen
Das Produkt ist ein lyophilisiertes Pulver das in wässrigen Lösungen löslich ist. Das Pulver wird in der Zellkultur in Hank′s Balanced Salt Solution mit 25mg/mL gelöst. Für Anwendungen die freies EDTA benötigen, sollte Trypsin in einer Pufferlösung gelöst werden, die kein Ca2+ oder Mg2+ enthält.
Achtung: Lösungen von Trypsin in 1mM HCl sind für 1 Jahr bei -20°C stabil. Die Anwesenheit von Ca2+ reduziert die Autolyse (Eigenverdau) und sorgt somit für eine höhere Stabilität der Lösung. Trypsin behält auch in 2,0M Harnstoff, 2,0M Guanidin-HCl, oder 0,1% (w/v) SDS einen Großteil seiner Aktivität.
Einheiten-Definition:
Eine BAEE-Einheit ist die Enzymmenge, die einen Anstieg der Absorption bei 253 nm von 0,001 pro Minute bei 25°C (pH7,6) durch die Hydrolyse von BAEE bewirkt. (NF/USP Einheit). Eine BTEE-Einheit entspricht 320 ATEE-Einheinten. Reaktionsvolumen: 3,2mL (1cm Lichtweg).
Specifications:
Trypsin content (BAEE): >225 USP U/mg
Chymotrypsin content (ATEE): 75 - 180 USP U/mg
Appearance: white-off powder
Germs: max. 10000/g
Moulds and Yeast: max. 100 counts/g
Salmonella species: absence/10g
Staphylococcus aureus: absence/g
Escherichia Coli: absence/g
Loss on drying: max. 5% (60°C)
MW = 23.8 kDa
Sicherheits Hinweise / Safety
H-Sätze: H315, H319, H334, H335GHS-Symbole: GHS07, GHS08
Klassifizierungen / Classification
EC-Nr: 232-650-8CAS-Nr: 9002-07-7
eclass-Nr: 32-16-08-90
Dokumente:
SicherheitsdatenblätterZertifikate
Kategorienliste
Quelle: NCBI PubMed