SARS-CoV-2 (2019-nCoV), Peptide & Proteine für Alzheimer, MHC, Multiple Sklerose, oder Apoptose

[Leu27] - Melan-A / MART-1 (26-35) - ELAGIGILTV ist ein Melan-A analoges Peptid bei dem Ala in Position 27 durch Leu ersetzt wurde. Dadurch zeigt das Peptid ein bessere HLA-A*0201 Bindungseigenschaften, wie auch bessere Immunogenität und Antigenezität gegenüber dem natürlichen Melan-A (26-35) (P2281 >). T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8 + zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

Das DYKDDDDK-Peptid (Peptidsequenz: Asp-Tyr-Lys-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys, inklusive einer Enterokinase-Schnittstelle) wurde speziell für die Immunaffinitätschromatographie entwickelt. Das Peptid erlaubt die kompetitive Elution von Proteinen unter milden, nicht-denaturierenden Bedingungen. Verschiedene Antikörper gegen das Peptid wurden entwickelt. Ein Antikörper, M1 genannt, bindet das Peptid im Beisein von bivalenten Metalionen, bevorzugt Ca2+. Die Elution erfolgt mittels Komplexbildner von Ca2+ oder mit einem Überschuss an freiem DYKDDDDK-Peptid. Anwendung: Gängige Arbeitskonzentration: 100µg/mL. Stocklösung: Peptid in TBS (10mM Tris/HCl, 150mM NaCl, pH7,4) mit 5mg/mL lösen. FLAG®: FLAG is a registered trademark of Sigma-Aldrich Co. LLC

Albumin aus Hühnereiweiß (Ovalbumin) ist ein phosphoryliertes Glycoprotein das 385 Aminosäurereste enthält und ein Molekulargewicht von 42,7 kDa besitzt. Hühnereiweiß ist der mengenmäßig größte Proteinbestandteil von Eiklar.  Wird in der Proteinforschung als Marker (ca. 45 kDa) bei der Proteinelektrophorese eingesetzt  Daneben wird es zur Strukturaufklärung verwendet und dient auch als Vergleichsstandard.

alpha-Chymotrypsin ist eine Serinprotease die Peptidbindungen mit aromatischen oder großen hydrophoben Seitenketten (Tyr, Trp, Phe, Leu) am Carboxyende spaltet. Dabei aktiviert und stabilisieren Ca2+ Ionen das Enzym. alpha-Chymotrypsin besteht aus 241 Aminosäuren die auf 3 Untereinheiten verteilt sind (A-Kette: 13 Aminosäuren, B-Kette: 131 Aminosäuren und C-Kette mit 97 Aminosäuren). Die Untereinheiten sind über Disulfidbrücken verbunden. Inhibitoren von alpha-Chymotrypsin sind: Diisopropylfluorphosphat (DFP), Phenylmethansulfonylfluorid (PMSF) >, N-p-tosyl-L-Phenylalaninchlormethylketon (TPCK) >, Chymostatin, Aprotinin, α1-Antitrypsin, α2-Macroglobulin, 10mM Cu2+ und Hg2+.

Chymotrypsinogen ist der praktisch inakive "Precursor" (Proenzym, oder auch Zymogen) von Chymotrypsin. Um aktiviert zu werden, muss Chymotrypsinogen zwischen den Aminosäuren Arginin und Isoleucin (R15 und I16) durch Trypsin gespalten werden,  was zu strukturellen Veränderungen und zur Bildung der Substratbindungsstelle führt (Sears 2010). Chymotrypsin ist eine trypsinähnliche Serinprotease. Chymotrypsin unterscheidet sich von Trypsin in der Selektivität der Spaltungsstelle von Proteinen. Während Trypsin Proteine zwischen den Aminosäuren Arg und Lys spaltet, bevorzugt Chymotrypsin große hydrophobe Aminosäuren als Spaltungsstelle. Unit definition: The amount of activated zymogen that causes a decrease in absorbance at 237 nm of 0.0075 per minute at 25°C resulting from the hydrolysis of ATEE (NF/USP unit).

Antigenpeptid IE 316–324 - HLA-A*02:01 (ILEETSVML) zur Stimulation von antigenspezifischen T-Zellen in T-Zellassay wie ELISPOT, ICS, Zytotoxizität oder Proliferationsassays.ILEETSVML weißt gegenüber VLEETSVML einen Aminosäureaustausch an Position 316 (V gegen I) auf. IE-1 steht für immediate-early protein 1. CMV für human cytomgealovirus, bzw. HCMV für human cytomegalovirus oder auch HPV Human herpesvirus.

CMV IE-1 (316-324) HLA-A*0201 VLEETSVML zur Stimulation von T-Zellen. Das Peptid wurde so synthetisiert, wie es von MHC-Klasse-I-Molekülen präsentiert wird. IE-1 steht für immediate-early protein 1. CMV für human cytomgealovirus, bzw. HCMV für human cytomegalovirus oder auch HPV Human herpesvirus.

IE-1 steht für immediate-early protein 1. CMV für human cytomgealovirus, bzw. HCMV für human cytomegalovirus oder auch HPV Human herpesvirus.

CMV pp50 (245-253) HLA-A*01:01 VTEHDTLLY zur Stimulation von T-Zellen. Das Peptid wurde so synthetisiert, wie es von MHC-Klasse-I-Molekülen präsentiert wird.

CMV pp65 (16-24) HLA-A*11:01 GPISGHVLK zur Stimulation von T-Zellen. Das Peptid wurde so synthetisiert, wie es von MHC-Klasse-I-Molekülen präsentiert wird. CMV für human cytomgealovirus, bzw. HCMV für human cytomegalovirus oder auch HPV Human herpesvirus. Die Amidierung des Peptides dient der Stabilisierung bei Immunoassay.

Peptidfragment (NLVPMVATV) zur Stimulation von humanen CMV spezifischen CD8+ T-Zellen.Die Peptidsequenz entspricht der vom MHC class I HLA-A*0201 Allel präsentierten Peptid. Angebotene Reinheiten: >95%. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive.

Collagenase aus Clostridium histolyticum ist ein Enzymgemisch aus Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Collagenase Typ I zeigt eine ausgeglichene Aktivität von Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Dieser Collagenasetyp ist für die Anwendung bei Leber-, Lungen-, Fett- und Nebennierengewebe empfohlen. Typ I Collagenase weist eine spezifische Aktivität von >100 Mandl-Einheiten pro mg (>100 units/mg) Trockensubstanz auf. Collagenase wird in Clostridium histolyticum von zwei unterschiedlichen Genencodiert. Beide Gene wurden kloniert und sequenziert (Yoshihara 1994). Das colG-Gen kodiert für Collagenase Typ I, ein Protein mit 936 Aminosäuren. Das colH-Gen kodiert für Typ IICollagenase, ein Protein mit 1021 Aminosäuren. Die Gene sind zu 72% identisch, während die Proteine nur zu 43% Identität zeigen. Beide Genprodukte können als zwei oder mehr Isoformen vorliegen und unterscheiden sich im Molekulargewicht. Nicht gereinigte Collagenasemischungen können daher sechs bis acht verschiedene Proteine mit Molekulargewichten im Bereich von 68 bis 130 kDa beinhalten. Studien zur Substratspezifität haben gezeigt, dass das colG-Genprodukt natürliche Substrate, wie intaktes Collagen bevorzugt, verglichen mit dem colH-Genprodukt, das kurze, synthetische Substrate (z.B. FALGPA) bevorzugt (Eckhard et al. 2009 und Matsushita 1999). Allgemeine Beschreibung:Die Behandlung von Geweben mit Collagenase bewirkt den schonenden, selektiven Abbau der interzellulären Matrix und beeinträchtigt die Wachstumsfähigkeit der Zellen nicht. Die von Genaxxon bioscience angebotene Collagenase ist eine Mischung verschiedener proteolytisch wirksamer Enzyme und benötigt Calciumionen sowohl für die katalytische Aktivität, als auch für die Bindung an das Collagenmolekül. Im Gegensatz zur Collagenase aus Wirbeltieren, schneidet die Collagenase aus Clostridium histolyticum natives Tripelhelix-Collagen in kleine Peptidstücke, was der Hauptgrund für die Anwendung der Collagenase in der Zellkultur ist. Für optimale Ergebnisse ist eine genau abgestimmte Mischung proteolytischer Enzyme nötig. Vier verschiedene Collagenasen, Collagenase Typ I >, Collagenase Typ II >, Collagenase Typ III > und Collagenase Typ IV >, stehen dafür zur Verfügung. Typ IV wird meist zusammen mit anderen Enzymen wie Trypsin >, Elastase oder Hyaluronidase > eingesetzt. Das üblicherweise in der Zellkultur verwendete Trypsin bzw. Trypsin/EDTA greift die Matrix nur langsam an und kann darüber hinaus irreversible Schädigungen der freigesetzten Zellen bewirken. Daher empfehlen wir statt Trypsin oder Trypsin/EDTA besser den Einsatz von Accutase >. Clostridium Collagenasen gehören zur großen Gruppe der Metalloproteasen, einer Proteasenfamilie, die als Gemeinsamkeit ein Zinkion enthaltenes Motiv im aktiven Zentrum besitzen (Gonzales and Robert-Baudouy 1996). Collagenase wird reversibel durch hohen pH und irreversibel durch niedrigen pH inaktiviert.  Folgende Verbindungen inhibieren: Cystein, EDTA, o-Phenanthrolin, 8-Hydroxyquinolin-5-sulfonat, Bipyridyl, 2,3-Dimercaptopropanol oder Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+. Collagenase wird NICHT durch Diisopropylphosphorofluoridat (DFP) oder Serum inhibiert. Lyphilisierte Collagenase sollte bei +2°C bis +8°C gelagert werden und ist dann mind. 3 Jahre stabil. Gelöste Collagenase kann bei -20°C gelagert werden und ist dann ungefähr für 1 Jahr stabil. Umrechnungsfaktoren für Collagenase-Aktivitätseinheiten: 1 PZ U/mg ~ 3.9 FALGPA U/mg - 1 PZ U/mg ~ 1000 Mandl oder CDU U/mg - 1 PZ U/mg ~ 10 HP U/mg (PZ-Einheiten entsprechen Wünsch-Einheiten).

Collagenase aus Clostridium histolyticum ist ein Enzymgemisch aus Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Collagenase Typ II weißt eine hohe Clostripain-Aktivität auf. Die tryptische Aktivität entspricht der Collagenase Typ I. Typ II Collagenase ist für die Isolierung von Zellen aus Leber-, Knochen-, Schilddrüsen-, Herz- oder Speicheldrüsengewebe empfohlen und weist eine spezifische Aktivität von >180 Mandl-Einheiten pro mg Trockensubstanz auf. Collagenase wird in Clostridium histolyticum von zwei unterschiedlichen Genencodiert. Beide Gene wurden kloniert und sequenziert (Yoshihara 1994). Das colG-Gen kodiert für Collagenase Typ I, ein Protein mit 936 Aminosäuren. Das colH-Gen kodiert für Typ IICollagenase, ein Protein mit 1021 Aminosäuren. Die Gene sind zu 72% identisch, während die Proteine nur zu 43% Identität zeigen. Beide Genprodukte können als zwei oder mehr Isoformen vorliegen und unterscheiden sich im Molekulargewicht. Nicht gereinigte Collagenasemischungen können daher sechs bis acht verschiedene Proteine mit Molekulargewichten im Bereich von 68 bis 130 kDa beinhalten. Studien zur Substratspezifität haben gezeigt, dass das colG-Genprodukt natürliche Substrate, wie intaktes Collagen bevorzugt, verglichen mit dem colH-Genprodukt, das kurze, synthetische Substrate (z.B. FALGPA) bevorzugt (Eckhard et al. 2009 und Matsushita 1999). Allgemeine Beschreibung:Die Behandlung von Geweben mit Collagenase bewirkt den schonenden, selektiven Abbau der interzellulären Matrix und beeinträchtigt die Wachstumsfähigkeit der Zellen nicht. Die von Genaxxon bioscience angebotene Collagenase ist eine Mischung verschiedener proteolytisch wirksamer Enzyme und benötigt Calciumionen sowohl für die katalytische Aktivität, als auch für die Bindung an das Collagenmolekül. Im Gegensatz zur Collagenase aus Wirbeltieren, schneidet die Collagenase aus Clostridium histolyticum natives Tripelhelix-Collagen in kleine Peptidstücke, was der Hauptgrund für die Anwendung der Collagenase in der Zellkultur ist. Für optimale Ergebnisse ist eine genau abgestimmte Mischung proteolytischer Enzyme nötig. Vier verschiedene Collagenasen, Collagenase Typ I >, Collagenase Typ II >, Collagenase Typ III > und Collagenase Typ IV >, stehen dafür zur Verfügung. Typ IV wird meist zusammen mit anderen Enzymen wie Trypsin >, Elastase oder Hyaluronidase > eingesetzt. Das üblicherweise in der Zellkultur verwendete Trypsin bzw. Trypsin/EDTA greift die Matrix nur langsam an und kann darüber hinaus irreversible Schädigungen der freigesetzten Zellen bewirken. Daher empfehlen wir statt Trypsin oder Trypsin/EDTA besser den Einsatz von Accutase >. Clostridium Collagenasen gehören zur großen Gruppe der Metalloproteasen, einer Proteasenfamilie, die als Gemeinsamkeit ein Zinkion enthaltenes Motiv im aktiven Zentrum besitzen (Gonzales and Robert-Baudouy 1996). Collagenase wird reversibel durch hohen pH und irreversibel durch niedrigen pH inaktiviert.  Folgende Verbindungen inhibieren: Cystein, EDTA, o-Phenanthrolin, 8-Hydroxyquinolin-5-sulfonat, Bipyridyl, 2,3-Dimercaptopropanol oder Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+. Collagenase wird NICHT durch Diisopropylphosphorofluoridat (DFP) oder Serum inhibiert. Lyphilisierte Collagenase sollte bei +2°C bis +8°C gelagert werden und ist dann mind. 3 Jahre stabil. Gelöste Collagenase kann bei -20°C gelagert werden und ist dann ungefähr für 1 Jahr stabil. Umrechnungsfaktoren für Collagenase-Aktivitätseinheiten: 1 PZ U/mg ~ 3.9 FALGPA U/mg - 1 PZ U/mg ~ 1000 Mandl oder CDU U/mg - 1 PZ U/mg ~ 10 HP U/mg (PZ-Einheiten entsprechen Wünsch-Einheiten).

Collagenase aus Clostridium histolyticum ist ein Enzymgemisch aus Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Collagenase Typ III zeigt eine geringe proteolytische bei gleichzeitig normaler Collagenaseaktivität. Typ III Collagenase wird normalerweise bei Brustdrüsen- und fötalen Zellen eingesetzt. und weist eine spezifische Aktivität von 100 bis 250 Mandl-Einheiten pro mg Trockensubstanz auf. Collagenase wird in Clostridium histolyticum von zwei unterschiedlichen Genen codiert. Beide Gene wurden kloniert und sequenziert (Yoshihara 1994). Das colG-Gen kodiert für Collagenase Typ I, ein Protein mit 936 Aminosäuren. Das colH-Gen kodiert für Typ IICollagenase, ein Protein mit 1021 Aminosäuren. Die Gene sind zu 72% identisch, während die Proteine nur zu 43% Identität zeigen. Beide Genprodukte können als zwei oder mehr Isoformen vorliegen und unterscheiden sich im Molekulargewicht. Nicht gereinigte Collagenasemischungen können daher sechs bis acht verschiedene Proteine mit Molekulargewichten im Bereich von 68 bis 130 kDa beinhalten. Studien zur Substratspezifität haben gezeigt, dass das colG-Genprodukt natürliche Substrate, wie intaktes Collagen bevorzugt, verglichen mit dem colH-Genprodukt, das kurze, synthetische Substrate (z.B. FALGPA) bevorzugt (Eckhard et al. 2009 und Matsushita 1999). Allgemeine Beschreibung:Die Behandlung von Geweben mit Collagenase bewirkt den schonenden, selektiven Abbau der interzellulären Matrix und beeinträchtigt die Wachstumsfähigkeit der Zellen nicht. Die von Genaxxon bioscience angebotene Collagenase ist eine Mischung verschiedener proteolytisch wirksamer Enzyme und benötigt Calciumionen sowohl für die katalytische Aktivität, als auch für die Bindung an das Collagenmolekül. Im Gegensatz zur Collagenase aus Wirbeltieren, schneidet die Collagenase aus Clostridium histolyticum natives Tripelhelix-Collagen in kleine Peptidstücke, was der Hauptgrund für die Anwendung der Collagenase in der Zellkultur ist. Für optimale Ergebnisse ist eine genau abgestimmte Mischung proteolytischer Enzyme nötig. Vier verschiedene Collagenasen, Collagenase Typ I >, Collagenase Typ II >, Collagenase Typ III > und Collagenase Typ IV >, stehen dafür zur Verfügung. Typ IV wird meist zusammen mit anderen Enzymen wie Trypsin >, Elastase oder Hyaluronidase > eingesetzt. Das üblicherweise in der Zellkultur verwendete Trypsin bzw. Trypsin/EDTA greift die Matrix nur langsam an und kann darüber hinaus irreversible Schädigungen der freigesetzten Zellen bewirken. Daher empfehlen wir statt Trypsin oder Trypsin/EDTA besser den Einsatz von Accutase >. Clostridium Collagenasen gehören zur großen Gruppe der Metalloproteasen, einer Proteasenfamilie, die als Gemeinsamkeit ein Zinkion enthaltenes Motiv im aktiven Zentrum besitzen (Gonzales and Robert-Baudouy 1996). Collagenase wird reversibel durch hohen pH und irreversibel durch niedrigen pH inaktiviert.  Folgende Verbindungen inhibieren: Cystein, EDTA, o-Phenanthrolin, 8-Hydroxyquinolin-5-sulfonat, Bipyridyl, 2,3-Dimercaptopropanol oder Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+. Collagenase wird NICHT durch Diisopropylphosphorofluoridat (DFP) oder Serum inhibiert. Lyphilisierte Collagenase sollte bei +2°C bis +8°C gelagert werden und ist dann mind. 3 Jahre stabil. Gelöste Collagenase kann bei -20°C gelagert werden und ist dann ungefähr für 1 Jahr stabil. Umrechnungsfaktoren für Collagenase-Aktivitätseinheiten: 1 PZ U/mg ~ 3.9 FALGPA U/mg - 1 PZ U/mg ~ 1000 Mandl oder CDU U/mg - 1 PZ U/mg ~ 10 HP U/mg (PZ-Einheiten entsprechen Wünsch-Einheiten).

Collagenase aus Clostridium histolyticumist ein Enzymgemisch aus Collagenase, Clostripain sowie tryptischen und proteolytischen Aktivitäten. Collagenase Typ IV weißt eine geringe tryptische, hohe Collagenase- und normale Clostripain-Aktivität auf. Typ IV Collagenase wird für die Isolierung von Langerhans’schen Inselzellen empfohlen und weist eine spezifische Aktivität von >900 Mandl-Einheiten pro mg Trockensubstanz auf. Collagenase wird in Clostridium histolyticum von zwei unterschiedlichen Genencodiert. Beide Gene wurden kloniert und sequenziert (Yoshihara 1994). Das colG-Gen kodiert für Collagenase Typ I, ein Protein mit 936 Aminosäuren. Das colH-Gen kodiert für Typ IICollagenase, ein Protein mit 1021 Aminosäuren. Die Gene sind zu 72% identisch, während die Proteine nur zu 43% Identität zeigen. Beide Genprodukte können als zwei oder mehr Isoformen vorliegen und unterscheiden sich im Molekulargewicht. Nicht gereinigte Collagenasemischungen können daher sechs bis acht verschiedene Proteine mit Molekulargewichten im Bereich von 68 bis 130 kDa beinhalten. Studien zur Substratspezifität haben gezeigt, dass das colG-Genprodukt natürliche Substrate, wie intaktes Collagen bevorzugt, verglichen mit dem colH-Genprodukt, das kurze, synthetische Substrate (z.B. FALGPA) bevorzugt (Eckhard et al. 2009 und Matsushita 1999). Allgemeine Beschreibung:Die Behandlung von Geweben mit Collagenase bewirkt den schonenden, selektiven Abbau der interzellulären Matrix und beeinträchtigt die Wachstumsfähigkeit der Zellen nicht. Die von Genaxxon bioscience angebotene Collagenase ist eine Mischung verschiedener proteolytisch wirksamer Enzyme und benötigt Calciumionen sowohl für die katalytische Aktivität, als auch für die Bindung an das Collagenmolekül. Im Gegensatz zur Collagenase aus Wirbeltieren, schneidet die Collagenase aus Clostridium histolyticum natives Tripelhelix-Collagen in kleine Peptidstücke, was der Hauptgrund für die Anwendung der Collagenase in der Zellkultur ist. Für optimale Ergebnisse ist eine genau abgestimmte Mischung proteolytischer Enzyme nötig. Vier verschiedene Collagenasen, Collagenase Typ I >, Collagenase Typ II >, Collagenase Typ III > und Collagenase Typ IV >, stehen dafür zur Verfügung. Typ IV wird meist zusammen mit anderen Enzymen wie Trypsin >, Elastase oder Hyaluronidase > eingesetzt. Das üblicherweise in der Zellkultur verwendete Trypsin bzw. Trypsin/EDTA greift die Matrix nur langsam an und kann darüber hinaus irreversible Schädigungen der freigesetzten Zellen bewirken. Daher empfehlen wir statt Trypsin oder Trypsin/EDTA besser den Einsatz von Accutase >. Clostridium Collagenasen gehören zur großen Gruppe der Metalloproteasen, einer Proteasenfamilie, die als Gemeinsamkeit ein Zinkion enthaltenes Motiv im aktiven Zentrum besitzen (Gonzales and Robert-Baudouy 1996). Collagenase wird reversibel durch hohen pH und irreversibel durch niedrigen pH inaktiviert.  Folgende Verbindungen inhibieren: Cystein, EDTA, o-Phenanthrolin, 8-Hydroxyquinolin-5-sulfonat, Bipyridyl, 2,3-Dimercaptopropanol oder Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+. Collagenase wird NICHT durch Diisopropylphosphorofluoridat (DFP) oder Serum inhibiert. Lyphilisierte Collagenase sollte bei +2°C bis +8°C gelagert werden und ist dann mind. 3 Jahre stabil. Gelöste Collagenase kann bei -20°C gelagert werden und ist dann ungefähr für 1 Jahr stabil. Umrechnungsfaktoren für Collagenase-Aktivitätseinheiten: 1 PZ U/mg ~ 3.9 FALGPA U/mg - 1 PZ U/mg ~ 1000 Mandl oder CDU U/mg - 1 PZ U/mg ~ 10 HP U/mg (PZ-Einheiten entsprechen Wünsch-Einheiten).

CPPs, wie CyloP-1, werden im Allgemeinen von endozytotischen Pfaden aufgenommen wobei die vesikuläre Verkapselung  sich als limitierender Faktor im Bereich des intrazellulären Targeting darstellt. CyLoP-1, wurde entwickelt, weil es eine ausgeprägte diffuse cytosolische Verteilung zusammen mit einer endosomalen Aufnahme bei niedrigen mikromolaren Konzentrationen zeigt und dabei die Abgabe einer Vielzahl von Arzneistoffen durch die Membranbarriere verbessern kann. Allgemein sind zellpenetrierende Peptide (CPPs) durch ihre Fähigkeit gekennzeichnet, die rezeptorunabhängige Aufnahme von membranundurchlässigen Makromolekülen wie Peptiden, Proteinen, Nukleinsäuren und Nanopartikeln zu fördern. CPPs sind gewöhnlich kurze Peptide mit weniger als 30 Aminosäuren. Sie sind meist amphipathische, positiv geladene Peptide und üblicherweise reich an den Aminosäuren Arginin und Lysin. Die zelluläre Aufnahme der CPPs ist für nahezu alle Zellen beobachtet worden, wenn auch mit unterschiedlichen Wirkungsgraden, die vom jeweilen CPP, der Ladung und dem Zelltyp abhängig (Verdurmen und Brock 2011, Trends Pharmacol. Sci. 32, 116-124) ist. CyloP-1 ist ein kationisches cysteinreiches CPP. Im Vergleich mit anderen CPPs schien CyloP-1 ein vielversprechender Liefervektor für den Zugang zum Cytosol in einer Vielzahl von Zelltypen zu sein (Bioconjug Chem. 2011 Mar 16;22(3):319-28. doi: 10.1021/bc100045s. Epub 2011 Feb 14. CyLoP-1: a novel cysteine-rich cell-penetrating peptide for cytosolic delivery of cargoes. Jha D1, Mishra R, Gottschalk S, Wiesmüller KH, Ugurbil K, Maier ME, Engelmann J.). Zusätzlich zu den positiv geladenen Resten erwies sich das Vorhandensein von Cysteinen und Tryptophanen als wesentlich, um seine Funktionalität aufrechtzuerhalten. Die besondere Eigenschaft von CyLoP-1, in das Zytosol einzudringen, wurde durch die kovalente Bindung von Ladungen verschiedener Art und Größe weiter untersucht. Insbesondere zeigte die Induktion von Caspase-3-Aktivität (was auf Apoptose hinweist) durch ein CyLoP-1-SmacN7-Konjugat eine erfolgreiche Abgabe der pro-apoptotischen Fracht an ihren Wirkort im Zytosol. Die effiziente intrazelluläre Abgabe in das gesamte Zytosol bereits bei niedrigen mikromolaren Konzentrationen macht CyLoP-1 zu einem vielversprechenden Kandidaten für die zytosolische Lieferung von Ladungen kleiner Größe. Somit könnte sich dieses Peptid als nützlich für eine effiziente Transmembranabgabe von Wirkstoffen erweisen, die gegen cytosolische Ziele gerichtet sind.

Der EBV (EBNA-3a) Peptid Pool ist ein Pool von 234 überlappenden Peptiden, die aus einem Peptid-Scan (15mers mit 11 AS Überlappung) des Epstein-Barr nuklearen Antigen 3 (EBNA3a) (UniProt ID: P12977) des Epstein-Barr-Virus (HHV4) für T-Zell-Assays stammen. Eine Packungsgröße ermöglicht die Stimulierung von 2,5 x 10E8 Zellen.

Peptidfragment GLCTLVAML zur Stimulation von T-cells, speziell humanen EBV BMLF-1(280-288) CD8+ T-Zellen.Die Peptidsequenz entspricht der vom MHC class I HLA-A*0201 Allel präsentierten Peptid. Reinheit: >95%! T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive.

Das Epstein-Barr-Virus (EBV), offiziell als Humanes Gammaherpesvirus 4 bezeichnet, ist einer von acht bekannten Typen des menschlichen Herpesvirus in der Herpesfamilie und einer der häufigsten Viren des Menschen.

EBV EBNA-1 407-417 (HLA-B*35:01) peptide with the amino acid sequence HPVGEADYFEY is used for stimulation of antigen-specific T cells in T cell assays such as ELISPOT, ICS, cytotoxity or proliferation assays. The peptide is also used for stimulation of human EBV EBNA-1-specific CD8+ T-cells. HPVGEADYFEY is synthesised as it is presented by the MHC class I HLA-B*3501 allele. HPVGEADYFEY is a linear peptide (epitope ID24536) studied as part of Epstein-Barr nuclear antigen 1 from Human herpesvirus 4 (Epstein Barr virus). It has been studied for immune reactivity, tested in T cell assays and MHC ligand assays. Other peptide / peptide epitops from GenaxxonIf you can't find the peptide / peptide sequence you are looking for, please ask for at info@genaxxon.com. We can offer a broad range of peptides from stock.Examples:EBV EBNA-1 407-417 (HLA-B*35:01)EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:01) 410A EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:08) 411DEBV EBNA-3A 379-387 (HLA-B*07:02) EBV EBNA-3A 325-333 (HLA-B*08:01)EBV EBNA-3A 603-611 (HLA-A*03:01) EBV EBNA-3A 458-466 (HLA-B*35:01) EBV (EBNA-3a) Peptide Pool EBV LMP-2 340-349 (HLA-A*11:01) EBV LMP-2 426-434 (HLA-A*02:01) EBV LMP-2 131-139 (HLA-A*24:02) EBV control Peptide Pool (>95% HPLC)

Antigenic peptide EBV EBNA-3A HLA-B*08:01 (FLRGRAYGL) for stimulation of human EBV EBNA-3A(325-333) -specific CD8+ T-cells. The peptide is synthesised as it is (FLRGRAYGL) presented by the MHC class I HLA-B*0801 allele. Other peptide / peptide epitops from GenaxxonIf you can't find the peptide / peptide sequence you are looking for, please ask for at info@genaxxon.com. We can offer a broad range of peptides from stock.Examples:EBV EBNA-1 407-417 (HLA-B*35:01)EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:01) 410A EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:08) 411DEBV EBNA-3A 379-387 (HLA-B*07:02) EBV EBNA-3A 325-333 (HLA-B*08:01)EBV EBNA-3A 603-611 (HLA-A*03:01) EBV EBNA-3A 458-466 (HLA-B*35:01) EBV (EBNA-3a) Peptide Pool EBV LMP-2 340-349 (HLA-A*11:01) EBV LMP-2 426-434 (HLA-A*02:01) EBV LMP-2 131-139 (HLA-A*24:02) EBV control Peptide Pool (>95% HPLC)

Peptidfragment (RPPIFIRRL) zur Stimulation von humanen EBV EBNA-3A (379-387) spezifischen CD8+ T-Zellen.Die Peptidsequenz entspricht der vom MHC class I HLA-B*0702 Allel präsentierten Peptid. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive.

Peptide (PYLFWLAAI) for stimulation of human EBV LMP2(131-139)-specific CD8+ T-cells. The peptide is synthesised as it is presented by the MHC class I HLA-A*2402 allele.Other peptide / peptide epitops from GenaxxonIf you can't find the peptide / peptide sequence you are looking for, please ask for at info@genaxxon.com. We can offer a broad range of peptides from stock.Examples:EBV EBNA-1 407-417 (HLA-B*35:01)EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:01) 410A EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:08) 411DEBV EBNA-3A 379-387 (HLA-B*07:02) EBV EBNA-3A 325-333 (HLA-B*08:01)EBV EBNA-3A 603-611 (HLA-A*03:01) EBV EBNA-3A 458-466 (HLA-B*35:01) EBV (EBNA-3a) Peptide Pool EBV LMP-2 340-349 (HLA-A*11:01) EBV LMP-2 426-434 (HLA-A*02:01) EBV LMP-2 131-139 (HLA-A*24:02) EBV control Peptide Pool (>95% HPLC)

Antigenic peptide EBV LMP-2 419-427 (HLA-A*24:02) TYGPVFMCL for stimulation of antigen-specific T cells in T cell assays such as ELISPOT, ICS, cytotoxity or proliferation assays. Other peptide / peptide epitops from GenaxxonIf you can't find the peptide / peptide sequence you are looking for, please ask for at info@genaxxon.com. We can offer a broad range of peptides from stock.Examples:EBV EBNA-1 407-417 (HLA-B*35:01)EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:01) 410A EBV EBNA-1 407-417 mutant (HLA-B*35:08) 411DEBV EBNA-3A 379-387 (HLA-B*07:02) EBV EBNA-3A 325-333 (HLA-B*08:01)EBV EBNA-3A 603-611 (HLA-A*03:01) EBV EBNA-3A 458-466 (HLA-B*35:01) EBV (EBNA-3a) Peptide Pool EBV LMP-2 340-349 (HLA-A*11:01) EBV LMP-2 426-434 (HLA-A*02:01) EBV LMP-2 131-139 (HLA-A*24:02) EBV control Peptide Pool (>95% HPLC)

Peptid pool epsilon Variante B.1.427/B.1.429 (SARS-CoV-2), umfasst 14 Peptide, die alle Mutationen dieser Variante im Spike-Glykoprotein abdecken. Mögliche Anwendungen: T-cell assays, Immune monitoring, Antigen specific T-cell stimulation, T-cell expansion, Cellular immune response. Jedes Peptid ist mittels Festphasenextraktion gereinigt und durch ESI-MS auf die Reinheit kontrolliert. Die Peptide dieses Produkts werden lyophilisiert als Trifluor Acetat-Salze geliefert. Peptide sequences included (15 nmol (approx. 25ug)/peptide for stimulation of 2.5 x 10E8 cells):MFVFLVLLPLVSIQC AVLYQGVNCTEVPVA LVLLPLVSIQCVNLT QGVNCTEVPVAIHAD PLVSIQCVNLTTRTQ IQCVNLTTRTQLPPA LGVYYHKNNKSCMES YHKNNKSCMESEFRV NKSCMESEFRVYSSA LDSKVGGNYNYRYRL VGGNYNYRYRLFRKS YNYRYRLFRKSNLKP GTNTSNQVAVLYQGV SNQVAVLYQGVNCTE Dissolve in a minimum amount of pure DMSO (approx. 40µL) and dilute with water to the desired concentration. Please pay attention that the final concentration of DMSO must be below 1% (v/v) to avoid toxicity in the biological system. Protein ID: P0DTC2 (swiss prot) 

Dieser Peptidpool mit 31 Peptiden deckt alle Mutationen im Spike-Glykoprotein ab, die von der Eta-Variante B.1.525 von SARS-CoV-2 stammen. Mögliche Anwendungen: T-cell assays, Immune monitoring, Antigen specific T-cell stimulation, T-cell expansion, Cellular immune response. Jedes Peptid ist mittels Festphasenextraktion gereinigt und durch ESI-MS auf die Reinheit kontrolliert. Die Peptide dieses Produkts werden lyophilisiert als Trifluor Acetat-Salze geliefert. Peptide sequences included (15 nmol (approx. 25ug)/peptide for stimulation of 2,5 x 108 cells):KVFRSSVLHSTRDLF PFLGVHKNNKSWMES PIGAGICASYQTHTN SSVLHSTRDLFLPFF VHKNNKSWMESEFRV GICASYQTHTNSPRR HSTRDLFLPFFSNVT NKSWMESEFRVYSSA SYQTHTNSPRRARSV DLFLPFFSNVTWFHVMESEFRVYSSANNCT HTNSPRRARSVASQS PFFSNVTWFHVISGT FRVYSSANNCTFEYV LLAGTITSGWTLGAG NVTWFHVISGTNGTK YQAGSTPCNGVKGFN TITSGWTLGAGAALQ FHVISGTNGTKRFDN STPCNGVKGFNCYFPGWTLGAGAALQIPFA SGTNGTKRFDNPVLP NGVKGFNCYFPLQSY GTKRFDNPVLPFNDG GTNTSNQVAVLYQGV VIKVCEFQFCNDPFL SNQVAVLYQGVNCTE CEFQFCNDPFLGVHK AVLYQGVNCTEVPVA FCNDPFLGVHKNNKSQGVNCTEVPVAIHAD Dissolve in a minimum amount of pure DMSO (approx. 40µL) and dilute with water to the desired concentration. Please pay attention that the final concentration of DMSO must be below 1% (v/v) to avoid toxicity in the biological system. Protein ID: P0DTC2 (swiss prot) 

Das DYKDDDDK-Peptid (Peptidsequenz: Asp-Tyr-Lys-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys, inklusive einer Enterokinase-Schnittstelle) wurde speziell für die Immunaffinitätschromatographie entwickelt. Das Peptid erlaubt die kompetitive Elution von Proteinen unter milden, nicht-denaturierenden Bedingungen. Verschiedene Antikörper gegen das Peptid wurden entwickelt. Ein Antikörper, M1 genannt, bindet das Peptid im Beisein von bivalenten Metalionen, bevorzugt Ca2+. Die Elution erfolgt mittels Komplexbildner von Ca2+ oder mit einem Überschuss an freiem DYKDDDDK-Peptid. Anwendung: Gängige Arbeitskonzentration: 100µg/mL. Stocklösung: Peptid in TBS (10mM Tris/HCl, 150mM NaCl, pH7,4) mit 5mg/mL lösen. FLAG®: FLAG is a registered trademark of Sigma-Aldrich Co. LLC

gp100 (154-162) HLA-A*02:01 KTWGQYWQV ist ein lineares Peptid-Epitop (Epitop ID 33915), das als Teil des Melanozytenproteins PMEL von Homo sapiens (human) untersucht wurde. Dieses Epitop wurde auf Immunreaktivität untersucht und in T-Zellassays, B-Zellassays und MHC-Ligandenassays getestet. Anderer Name: gp100 (pmel17) 154-162 (HLA-A * 02: 01).

gp100 (280-288) HLA-A*02:01 YLEPGPVTA is a linear peptidic epitope studied as part of Melanocyte protein PMEL from Homo sapiens (human). gp100 peptide YLEPGPVTA (HLA-A*0201)  for stimulation of human gp100-specific CD8+ T-cells. The peptide is synthesised as it is presented by the MHC class I HLA-A*0201 allele.

Das HBV core (117-125) (HLA-A*24:02) Peptid mit der Sequenz EYLVSFGVW ist ein lineares peptidisches Epitop (Epitop ID15061), das als Teil des Capsid-Proteins des Hepatitis B-Virus und des externen Kernantigens des Hepatitis B-Virus untersucht wurde. Dieses Epitop wurde auf Immunreaktivität untersucht und in T-Zell-Assays und MHC-Ligand-Assays getestet. HBV core (117-125) (HLA-A*24:02) EYLVSFGVW wird endotoxinfrei geliefert.

Das HBV core (18-27) (HLA-A*02:01) Peptid mit der Sequenz FLPSDFFPSV stell ein lineares Peptid-Epitop dar, das als Teil des Capsid-Proteins des Hepatitis B-Virus und des externen Kernantigens des Hepatitis B-Virus untersucht wurde. HBV-Kernpeptid FLPSDFFPSV (HLA-A*02:01) zur Stimulierung menschlicher HBV kernspezifischer CD8 + -T-Zellen. Das Peptid wird so synthetisiert, wie es vom HLA-A*02:01-Allel der MHC-Klasse I präsentiert wird. HBV core (18-27) (HLA-A*02:01) - FLPSDFFPSV wird endotoxinfrei geliefert.

Das HBV core (18-27) (subtype ADR4) (HLA-A*02:01) Peptid mit der Sequenz FLPSDFFPSI ist ein lineares Peptid-Epitop (Epitop ID16832), das als Teil des externen Kernantigens des Hepatitis B-Virus und des Capsid-Proteins des Hepatitis B-Virus untersucht wurde. Dieses Epitop wurde auf Immunreaktivität untersucht und in T-Zell-Assays, B-Zell-Assays und MHC-Ligand-Assays getestet HBV core (18-27) (subtype ADR4) (HLA-A*02:01)- FLPSDFFPSI wird endotoxinfrei geliefert.

Das HBV core (19-27) (HLA-B*35:01) (HLA-B*51:01) Peptid mit der Sequenz LPSDFFPSV ist ein lineares peptidisches Epitop (Epitop ID38701), das als Teil des Capsid-Proteins des Hepatitis B-Virus und des externen Kernantigens des Hepatitis B-Virus untersucht wurde. Dieses Epitop wurde auf Immunreaktivität untersucht und in T-Zell-Assays und MHC-Ligand-Assays getestet. HBV core (19-27) (HLA-B*35:01) (HLA-B*51:01) - LPSDFFPSV wird endotoxinfrei geliefert.

Das HBV core antigen (88-96) (HLA-A*11:01) Peptid mit der Sequenz YVNVNMGLK ist ein lineares peptidisches Epitop (Epitop ID76370), das als Teil des Capsid-Proteins des Hepatitis B-Virus und des externen Kernantigens des Hepatitis B-Virus untersucht wurde. Dieses Epitop wurde auf Immunreaktivität untersucht und in T-Zell-Assays und MHC-Ligand-Assays getestet. HBV core (19-27) (HLA-B*35:01) (HLA-B*51:01) - LPSDFFPSV wird endotoxinfrei geliefert.

Das HBV envelope (183-191) (HLA-A*02:01) Peptid mit der Sequenz: FLLTRILTI stellt ein Peptidepitop dar (Epitop ID16755), das als Teil des großen Hüllenproteins des Hepatitis B Virus untersucht wird. Das Epitop wird auf seine Immunreaktivität in T-Zell, B-Zell und MHC-Liganden Assays erforscht. HBV envelope (183-191) (HLA-A*02:01) FLLTRILTI wird endotoxinfrei geliefert.

Das HBV envelope 348-357 (HLA-A*02:01) Peptid mit der Sequenz: GLSPTVWLSV für die Stimulierung antigenspezifischer T-Zellen in T-Zell-Assays wie ELISPOT-, ICS-, Cytotoxizitäts- oder Proliferations-Assays. HBV envelope 348-357 (HLA-A*02:01) - GLSPTVWLSV wird endotoxinfrei geliefert.

Das HBV HBsAg (190-197) (H-2 Kb Peptid mit der Sequenz: VWLSVIWM ist ein Peptidepitop (Epitop ID71948), das als Teil des Large-Envelope-Proteins des Hepatitis-B-Virus untersucht wurde. Dieses Epitop wurde auf Immunreaktivität untersucht und in T-Zell-Assays und MHC-Ligand-Assays getestet. HBV HBsAg (190-197) (H-2 Kb) - VWLSVIWM wird endotoxinfrei geliefert.

Das HBV HBsAg (371-378) (H2-Kb) Peptid mit der Sequenz: IVSPFIPL ist ein Peptidepitop (Epitop ID29454), das als Teil des Large-Envelope-Proteins des Hepatitis-B-Virus untersucht wurde. Dieses Epitop wurde auf Immunreaktivität untersucht und in T-Zell-Assays und MHC-Ligand-Assays getestet. HBV HBsAg (371-378) (H2-Kb) - IVSPFIPL wird endotoxinfrei geliefert.

Das HBV Pol (455-463) (HLA-A*02:01) Peptid mit der Sequenz: GLSRYVARL stellt ein Peptidepitop dar (Epitop ID21145), das als Teil der Hepatitis B Virus Polymerse untersucht wird. Das Epitop wird auf seine Immunreaktivität in T-Zell, B-Zell und MHC-Liganden Assays erforscht. HBV Polymerase (455-463) (HLA-A*02:01) GLSRYVARL wird endotoxinfrei geliefert.

HCMV IE-1 ELRRKMMYM is a linear peptidic epitope (epitope ID 13133) studied as part of 55 kDa immediate-early protein 1 from Human herpesvirus 5 (Human cytomegalovirus). This epitope has been studied for immune reactivity, tested in T-cell assays and MHC ligand assays.

HCMV pp65 (417 – 426) HLA-B*07:02 TPRVTGGGAM zur Stimulation von T-Zellen. Das Peptid wurde so synthetisiert, wie es von MHC-Klasse-I-Molekülen präsentiert wird.  TPRVTGGGAM ist ein lineares peptidisches Epitop (Epitop ID65748), das als Teil eines 65 kDa-Phosphoproteins aus humanem Herpesvirus 5 (humanes Cytomegalovirus) untersucht wurde. Dieses Epitop wurde auf Immunreaktivität untersucht und in T-Zell-Assays und MHC-Ligand-Assays getestet. CMV steht für human cytomegalovirus, bzw. HCMV für human cytomegalovirus oder auch HPV Human herpesvirus.

HCMV UL40 15-23 acts as an important negative regulator of natural killer cell activity. For this the HCMV UL40 15-23 peptide (epitope ID69921) is often used as positive control. HCMV UL40 15-23 is part of the immune evasion strategie of the Human Cytomegalovirus (HCMV). The virus downregulates HLA class Ia molecule expression in order to evade T cell recognition. However, a lack of surface HLA class Ia molecules triggers cytotoxicity of Natural Killer (NK) cells. To counteract this effect, the Cytomegalovirus promotes upregulation of HLA-E and provides the peptide HCMV UL40 15-23 (VMAPRTLIL), which is identical with the leader sequence of HLA-Cw03 (VMAPRTLIL). When loaded onto HLA-E, this peptide conferres resistance to NK cell lysis via the CD94/NKG2A receptor. HLA-E is presenting peptides derived from self-proteomic content and peptides of pathogenic origin.VMAPRTLIL is part of the following proteins of human origin: - Major histocompatibility complex, class I, C (UniProt:A0A140T9M0, A0A140T9U0, A0A0G2JH50, A0A140T912 and A0A140T9Z4) - HLA class I histocompatibility antigen C alpha chain (UniProt:Q53YP1, Q5RIP0) - HLA class I antigen (UniProt:Q5QT33) - Isoform 2 of HLA class I histocompatibility antigen, C alpha chain (UniProt:P10321-2)

CMV pp65 Control Pool bestehend aus 138 Peptiden basierend auf einem Peptid-Scan (15-mere mit 11 AA Überlappung) des 65 kDa Phosphoproteins (pp65) (UniProtKB - P06725) vom humanen Cytomegalovirus (HHV-5). Der Peptid-Pool wird häufig als Positivkontrolle benutzt. Es werden 15 nmol (ca. 25µg/peptid) für die Stimulation von 2,5 x 10E8 cells µg geliefert.Löslichkeit: Die gelieferte, lyophilisierte Peptidmischung sollte in einem Minimum von 40µL reinem DMSO aufgenommen werden (stock solution). Diese Lösung wird dann mit PBS-Puffer zur gewünschten Arbeitskonzentration verdünnt. Bitte beachten Sie: Die DMSO-Konzentration in der Arbeitslösung muss unterhalb von 1% liegen, um toxische Nebenwirkungen in biologischen Systemen zu verhindern. Gesamtlänge des 65 kDa Phosphoproteins: 561 AminosäurenSequenz:MESRGRRCPEMISVLGPISGHVLKAVFSRGDTPVLPHETRLLQTGIHVRVSQPSLILVSQYTPDSTPCHRGDNQLQVQHTYFTGSEVENVSVNVHNPTGRSICPSQEPMSIYVYALPLKMLNIPSINVHHYPSAAERKHRHLPVADAVIHASGKQMWQARLTVSGLAWTRQQNQWKEPDVYYTSAFVFPTKDVALRHVVCAHELVCSMENTRATKMQVIGDQYVKVYLESFCEDVPSGKLFMHVTLGSDVEEDLTMTRNPQPFMRPHERNGFTVLCPKNMIIKPGKISHIMLDVAFTSHEHFGLLCPKSIPGLSISGNLLMNGQQIFLEVQAIRETVELRQYDPVAALFFFDIDLLLQRGPQYSEHPTFTSQYRIQGKLEYRHTWDRHDEGAAQGDDDVWTSGSDSDEELVTTERKTPRVTGGGAMAGASTSAGRKRKSASSATACTSGVMTRGRLKAESTVAPEEDTDEDSDNEIHNPAVFTWPPWQAGILARNLVPMVATVQGQNLKYQEFFWDANDIYRIFAELEGVWQPAAQPKRRRHRQDALPGPCIASTPKKHRG

CINGVCWTV is a linear peptidic epitope (epitope ID6435) studied as part of Genome polyprotein from Hepatitis C virus. This epitope has been studied for immune reactivity, tested in T cell assays, B cell assay and MHC ligand assays Antigen Peptide HCV NS3 1073-1081 (HLA-A*02:01) CINGVCWTV for stimulation of antigen-specific T cells in T cell assays such as ELISPOT, ICS, cytotoxity or proliferation assays.

HCV NS3 (1406-1415) is a peptidic epitope studied as part of Genome polyprotein from Hepatitis C virus. The single peptide (Sequence: KLVALGINAV) can be used for stimulation of human HCV NS3 (1406-1415)-specific CD8+ T cells. The peptide is synthesised as it is presented by the MHC class I HLA-A*02:01 allele.

HCV NS3 1373–1380 is a linear peptide (epitope ID27847) with the amino acid sequence IPFYGKAI. The peptide/epitope is studied as part of Genome polyprotein from Hepatitis C virus.  The epitope has been studied for immune reactivity, tested in T cell assays, B cell assays and MHC ligand assays

HCV NS3 1436-1444 is a linear peptidic epitope (epitope ID4917) with the amino acid sequence ATDALMTGY. The peptide is studied as part of Genome polyprotein from Hepatitis C virus. The epitope has been studied for immune reactivity, tested in T cell assays and MHC ligand assays.

T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Die Gruppe B. Vali et al. konnte zeigen, dass es einen hohen Grad an Übereinstimmung in der Aminosäuresequenz von HLA-A2-restricted epitopes HIV (HXB2) gag: 77-85 (SLYNTVATL: SL9) und HCV (H77) NS5b:2594-2602 (ALYDVVSKL: AL9) gibt. Von den untersuchten HIV-infizierten Individuen, zeigten 5 Personen eine signifikante Reaktion auf beide Peptide. PBMCs von diesen Individuen wurden für die Tetrameranalyse heran gezogen. Unter den untersuchten, reagierenden Probanten zeigten 3 CD8+ T-Zellen die eindeutig auf beide Tetramere reagieren. Die Flow-Zytometrie wurde zur Expressionsanalyse von IFN-gamme und dem Degranulationsmarker CD107a durch geführt ... Fazit der Arbeit: Die vorläufigen Ergebnisse weisen auf eine mögliche T-Zell Kreuzreaktion zwischen HLA-A2 restricted SLYNTVATL Epitopen aus HIV und HLA-A2 restricted ALYDVVSKL Epitopen aus HCV hin. Diese Degeneration von HIV-spezifischen T-Zellen mag eine Rolle im zugrunde liegenden immunologischen Mechanismus von verwandten pathologischen Profilen bei HCV/HIV Co-Infektionen spielen.

Heparin ist ein Polymersaccharid, das als Mucopolysaccharid, bzw. Glycosaminoglycan klassifiziert wird. Im Organismus wird es insbesonders in Mastzellen verschiedener Säugertiergewebe wie Leber, Lunge und Schleimhaut gebildet und gespeichert. Heparin wird hauptsächlich aus Rinderlunge, bzw. Schweinedarm (Darmschleimhaut) isoliert.  Heparin ist hauptsächlich für eine verzögerte Blutgerinnung verantwortlich. Es verstärkt die Antithrombin-vermittelte Inaktivierung von Proteasen im Gerinnungsweg. Daher wird es auch häufig als Antikoagulanz bei der Blutgewinnung eingesetzt. So bindet es an Antithrombin III, ein natürlich vorkommender Plasmaproteasehemmer und erhöht dabei die Geschwindigkeit mit der Antithrombin III (AT-III) die Gerinnung von koagulierenden Proteasen, wie Faktor Xa oder Thrombin, hemmt. Heparin von Genaxxon bioscience stammt aus porciner Darmmucosa (als Natrium-Salz; spez. Aktivität >150 units/mg). Es ist lyophilisiert und stabilisatorfrei. Gängige Konzentrationen sind 5000 units/mL. Somit sollten ca. 34 mg mit 5mL Reinstwasser rekonstitutiert und danach sterilfiltrier werden. In Lösung ist Heparin bei +2°C bis +8°C für bis zu 2 Jahre haltbar, wenn es vorher über einen 0,2mm Sterilfilter filtriert wurde. ACHTUNG: Mikororganismen bauen Heparin schnell ab, da diese die Polysaccharidseitenketten als Kohlenstoffquelle für das eigene Wachstum nutzen.

HIV Gag (50-59) HLA-A*02:01 SLFNTVATLY gehört zu den T-Zell-Epitop-Peptiden. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8 + zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

The peptide VIYHYVDDL shows a high acidity for CD8 T cells, and can be used in the analysis of individual antigen-specific T cells. The product is a pentamer of peptide/MHC complex mainly composed Pol-derived peptide of VIYHYVDDL sequence and A*02:01 molecule.

HIV-1 Gag (77-86) HLA-A*02:01 SLFNTVATLY gehört zu den T-Zell-Epitop-Peptiden. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8 + zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

HIV-1 p17 Gag (77-85) - SLYNTVATL gehört zu den T-Zell-Epitop-Peptiden. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8+ zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

Die Sequenz ILKEPVHGV ist Teil des Gag-Pol-Polyproteins aus dem Humanen Immunschwächevirus 1. Das Peptid wurde für Studien zu HIV-1 und zur Stimulation humaner HIV-pol-spezifischer CD8+ T-Zellen verwendet. Das Peptid wird so synthetisiert, wie es durch das MHC-Klasse-I-HLA-A*02:01-Allel präsentiert wird. ILKEPVHGV ist Teil eines Reverse-Transkriptase-(RT)-Gens (Pol-Reste 476–484), welches das dominante HLA A*02:01 Epitop innerhalb der HIV-1-RT zu sein scheint. Das Peptid wurde auch verwendet, um mögliche Mechanismen zu untersuchen, wie virale Varianten dem Selektionsdruck durch zytotoxische T-Lymphozyten (CTLs) bei einer HIV-1-Infektion entgehen.

RAHYNIVTF entspricht dem linearen Epitop, das als Teil von Protein E7  (Alphapapillomavirus 9) und anderen Human-Papillomavirus-Proteinen untersucht wurde. Dieses Epitop wird für die Untersuchung der Immunreaktivität in T-Zell-Assays, B-Zell-Assays und MHC-Liganden-Assays verwendet. Zum Beispiel zur Stimulation von Maus HPV 16 E7 (49-57) spezifischen CD8+ T-Zellen. Das Peptid wird so synthetisiert, wie es durch das MHC-Klasse-I-H-2 Db-Allel präsentiert wird.

The Genaxxon Human (SOX2) Peptide Pool comes as a pool of 77 overlapping peptides derived from a peptide scan (15mers with 11 aa overlap) through Transcription factor SOX-2 (UniProtKB - P48431) for T cell assays. One unit allows the stimulation of 2.5 x 10E8 cells. Source Protein name: Transcription factor SOX-2Gene name: SOX2Organism: Homo sapiens (Human)Length: 317 amino acidsSequence:MYNMMETELKPPGPQQTSGGGGGNSTAAAAGGNQKNSPDRVKRPMNAFMVWSRGQRRKMA QENPKMHNSEISKRLGAEWKLLSETEKRPFIDEAKRLRALHMKEHPDYKYRPRRKTKTLM KKDKYTLPGGLLAPGGNSMASGVGVGAGLGAGVNQRMDSYAHMNGWSNGSYSMMQDQLGY PQHPGLNAHGAAQMQPMHRYDVSALQYNSMTSSQTYMNGSPTYSMSYSQQGTPGMALGSM GSVVKSEASSSPPVVTSSSHSRAPCQAGDLRDMISMYLPGAEVPEPAAPSRLHMSQHYQS GPVPGTAINGTLPLSHM

LL-37 LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES is a muntifunctional host defense peptide with antibacterial, antiviral, and immunomodulating activities. It is the only cathelicidin-type peptide found in human. In addition to its antimicrobial activities, LL-37 has been found to regulate inflammation and neutralize lipopolysaccharides from Gram-negative bacteria. Antimicrobial peptide LL-37, belongs to the cathelicidin family of peptides, and this peptide corresponds to the sequence of the first amphipathic alpha-helical peptide isolated from human. It plays an important role in the first line of defense against local infection and systemic invasion of pathogens at sites of inflammation and wounds. Cytotoxic to both bacterial and normal eukaryotic cells, LL-37 is significantly resistant to proteolytic degradation in solution. Amino acid sequence: LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES (Leu-Leu-Gly-Asp-Phe-Phe-Arg-Lys-Ser-Lys-Glu-Lys-Ile-Gly-Lys-Glu-Phe-Lys-Arg-Ile-Val-Gln-Arg-Ile-Lys-Asp-Phe-Leu-Arg-Asn-Leu-Val-Pro-Arg-Thr-Glu-Ser)

Influenza A MP (58-66) HLA-A*02:01 GILGFVFTL T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8+ zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen. Synonyms for this peptide: Flu MP 58, Influenza Matrix Peptide, Influenza Virus Matrix Protein (58-66), NH2-GILGFVFTL-OH

Influenza A NP (366-374) H-2 Db ASNENMETM. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8+ zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.Sequence: H-ASNENMETM  /  H-Ala-Ser-Asn-Glu-Asn-Met-Glu-Thr-Met-OH

LCMV GP (33-41) mit der Peptidsequenz KAVYNFATM ist ein T-Zell-Epitop-Peptid, das auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert wird. T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden normalerweise durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8+ zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

The M. tuberculosis esxH Peptide-Pool represents 22 peptides derived from a peptide scan (15mers with 11 aa overlap) through ESAT-6-like protein (Swiss-Prot ID: P9WNK3) - EsxH of M. Tuberculosis - strain ATCC 25618 / H37Rv. All peptides are mixed and lyophilized before delivery offering the identified immunodominant epitopes of the tuberculosis bacteria.

MAGE-A3 (271-279) FLWGPRALV Antigen gehört zu den T-Zell-Epitop-Peptiden. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8+ zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

MAGE-A4 (230–239) HLA-A*02:01 GVYDGREHTV gehört zu den T-Zell-Epitop-Peptiden. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8+ zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

MBP (1-11) Human - Ac-ASQKRPSQRHG repräsentiert eine kurze Peptidsequenz des Proteinlipidteils der Myelinscheide. Proteine der Myelinscheide sind offensichtlich Ziele der Immunabwehr bei Multipler Sklerose. Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS) die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, daß die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentiellen Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP) und Proteolipid Protein (PLP). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE), hat sich als besonders nützliches Tiermodell heraus gestellt. Es konnten T-Zell-Epoitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide die Amyloid-beta angreifen wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

MBP (54-72) Human - SHHAARTTHYGSLPQKSQR repräsentiert eine kurze Peptidsequenz des Proteinlipidteils der Myelinscheide. Proteine der Myelinscheide sind offensichtlich Ziele der Immunabwehr bei Multipler Sklerose. Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS) die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, daß die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentiellen Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP) und Proteolipid Protein (PLP). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE), hat sich als besonders nützliches Tiermodell heraus gestellt. Es konnten T-Zell-Epoitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide die Amyloid-beta angreifen wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

Das Melan-A (26-35) Decapeptid stellt die "native" Form des immundominanten Antigens des Melanocyten/Melanoma (Melan-A/MART) Proteins dar. Es wird deutlich besser von tumorinfiltrierenden Lymphozyten (TILs) erkannt, als Melan-A (27-35), hat aber eine deutlich niedrigere Bindungsaffinität und -stabilität gegenüber der Mutante [Leu27] mit der Peptidsequenz: ELAGIGILTV (P2508 >)Melan-A / MART-1 (26-35) - EAAGIGILTV HLA Typ A*02:01 gehört zur Gruppe der T-Zell-Epitop-Peptide. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8 + zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

MOG (183-191) FVIVPVLGP repräsentiert eine kurze Peptidsequenz des Proteinlipidteils der Myelinscheide. Proteine der Myelinscheide sind offensichtlich Ziele der Immunabwehr bei Multipler Sklerose. Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS) die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, daß die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentiellen Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP) und Proteolipid Protein (PLP). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE), hat sich als besonders nützliches Tiermodell heraus gestellt. Es konnten T-Zell-Epoitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide die Amyloid-beta angreifen wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

In wissenschaftlichen Experimenten induziert das MOG Peptidfragment 35-55 (Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein Peptide Fragment 35-55) eine autoimmune Encephalomyelitis bei Nagetieren. Eine einzige Injektion mit diesem Peptid löst eine schubförmig remittierende Multiple Sklerose (MS) mit extensiver Plaque-ähnlicher Demyelination aus. Andere Experimente zeigen, dass die Immunisierung mit MOG (35-55) die spontane Regeneration von durch MPTP (einem Neurotoxin) > verletzten dopaminergen Neuronen unterdrückt. Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS), die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, dass die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentielle Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide > wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP, 1-11 Human: P2271 >; 54-72 Human: P2272 >) und Proteolipid Protein (PLP, 139-151: P2273 > ; 178-191: P2274 >). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE) hat sich als besonders nützliches Tiermodell für die MS herausgestellt. Es konnten T-Zell-Epitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide, die Amyloid-beta angreifen, wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

In wissenschaftlichen Experimenten induziert das MOG Peptidfragment 35-55 (Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein Peptide Fragment 35-55) eine autoimmune Encephalomyelitis bei Nagetieren. Eine einzige Injektion mit diesem Peptid löst eine schubförmig remittierende Multiple Sklerose (MS) mit extensiver Plaque-ähnlicher Demyelination aus. Andere Experimente zeigen, dass die Immunisierung mit MOG (35-55) die spontane Regeneration von durch MPTP (einem Neurotoxin) > verletzten dopaminergen Neuronen unterdrückt. Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS), die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, dass die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentielle Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide > wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP, 1-11 Human: P2271 >; 54-72 Human: P2272 >) und Proteolipid Protein (PLP, 139-151: P2273 > ; 178-191: P2274 >). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE) hat sich als besonders nützliches Tiermodell für die MS herausgestellt. Es konnten T-Zell-Epitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide, die Amyloid-beta angreifen, wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

MOG (91-108) SDEGGYTCFFRDHSYQEE repräsentiert eine kurze Peptidsequenz des Proteinlipidteils der Myelinscheide. Proteine der Myelinscheide sind offensichtlich Ziele der Immunabwehr bei Multipler Sklerose.  Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS) die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, daß die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentiellen Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP) und Proteolipid Protein (PLP). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE), hat sich als besonders nützliches Tiermodell heraus gestellt. Es konnten T-Zell-Epoitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide die Amyloid-beta angreifen wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

MOG (92-106) DEGGYTCFFRDHSYQ repräsentiert eine kurze Peptidsequenz des Proteinlipidteils der Myelinscheide. Proteine der Myelinscheide sind offensichtlich Ziele der Immunabwehr bei Multipler Sklerose. Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS) die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, daß die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentiellen Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP) und Proteolipid Protein (PLP). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE), hat sich als besonders nützliches Tiermodell heraus gestellt. Es konnten T-Zell-Epoitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide die Amyloid-beta angreifen wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

MOG (97-108) TCFFRDHSYQEE repräsentiert eine kurze Peptidsequenz des Proteinlipidteils der Myelinscheide. Proteine der Myelinscheide sind offensichtlich Ziele der Immunabwehr bei Multipler Sklerose. Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS) die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, daß die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentiellen Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP) und Proteolipid Protein (PLP). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE), hat sich als besonders nützliches Tiermodell heraus gestellt. Es konnten T-Zell-Epoitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide die Amyloid-beta angreifen wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

Nona-Arginin (Arg9) gehört zur Gruppe der zellpenetrierenden Peptiden (CPPS). Zellpenetrierende Peptide (cell penetrating peptide = CPPs) sind durch ihre Fähigkeit gekennzeichnet, die rezeptorunabhängige Aufnahme von membranundurchlässigen Makromolekülen wie Peptiden, Proteinen, Nukleinsäuren und Nanopartikeln zu fördern. CPPs sind gewöhnlich kurze Peptide mit weniger als 30 Aminosäuren. Sie sind meist amphipathische, positiv geladene Peptide und üblicherweise reich an den Aminosäuren Arginin und Lysin. Die zelluläre Aufnahme der CPPs ist für nahezu alle Zellen beobachtet worden, wenn auch mit unterschiedlichen Wirkungsgraden, die vom jeweilen CPP, der Ladung und dem Zelltyp abhängig sind (Verdurmen und Brock 2011, Trends Pharmacol. Sci. 32, 116-124).

Ova (257-264) - SIINFEKL gehört zu den T-Zell-Epitop-Peptiden.Ovalbumin (257-264) aus Huhn wird benutzt um die T-Zell. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8 + zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

Ova (323-339) ISQAVHAAHAEINEAGR gehört zu den T-Zell-Epitop-Peptiden. Das OVA 323-339 Peptidepitop wird spezifisch von MHC-II Komplexen präsentiert. Allgemein werden T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8 + zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

Ova (323-339) ISQAVHAAHAEINEAGR gehört zu den T-Zell-Epitop-Peptiden. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8 + zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

Albumin aus Hühnerei (Ovalbumin). Rohextrakt: mind. 80% Proteingehalt.

Das pan-HLA-DR-bindende Epitop (PADRE - Peptid AKFVAAWTLKAAA) wurde als ein einfaches Epitoppeptid vorgeschlagen, das für die Entwicklung von synthetischen und rekombinanten Impfstoffen geeignet sein könnte. T-Zell-Epitope werden auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen durch MHC-Moleküle präsentiert. Diese T-Zell-Epitope sind in der Regel Peptide mit einer Größe zwischen 8 und 11 Aminosäuren und zeigen MHC-spezifische Sequenzmotive. Diese antigenen Peptide werden durch Proteolyse von nichtstrukturellen und strukturellen Proteinen im Cytosol erzeugt. Die Peptid-MHC-I-Komplexe werden dann an die Zelloberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen transportiert und dort von CD8 + zytotoxische T-Lymphozyten (CTL) erkannt. Diese Wechselwirkung induziert die Differenzierung von CTLs. Aktivierte CTLs lysieren die infizierte Zelle, sezernieren Zytokine und vermehren sich. Dieser Mechanismus stellt sicher, dass die Zellen, die durch Viren oder intrazellulären Bakterien oder Tumorzellen infiziert sind, erkannt werden können, da Pathogen- oder Krebs-spezifische MHC-Peptid-Komplexe auf der Zelloberfläche präsentiert werden. Die CTL können solche abnormen Zellen zu erkennen und beseitigen. Die Gene des MHC-I und II-Moleküle sind polymorph. Jedes MHC-Allel hat ein unterschiedliches Peptidbindungsmotiv, die bestimmte Aminosäureankerreste in definierten Sequenzpositionen erkennen.

Pankreatin ist ein enzymatisch komplexes Gemisch von Wirkstoffen die aus der Bauchspeicheldrüse von Hausschweinen gewonnen werden.

Papain gehört zu den proteolytischen Enzymen, die eine freie Sulfhydryl-Gruppe für die Aktivität brauchen (Gruppe der Cystein-Proteasen). Das pH-Optimum von Papain liegt bei pH6 und das Temperatur-Optimum bei 65°C. Beim isoelektrischen Punkt von ca. pH9, ist die Löslichkeit, wie bei allen Proteinen, am höchsten, aber selbst hier wird keine vollständige Löslichkeit erzielt. Als Lösungsmittel ist Wasser am besten geeignet.

Pepsin aus Schweinemagen. Seine inaktive Vorstufe ist das von den Hauptzellen der Magenschleimhaut sezernierte Pepsinogen. Pepsinogen wird bei einem sauren pH-Wert unter 3 in das proteolytisch wirksame Pepsin gespalten. Pepsin gehört zu den wichtigen proteolytischen Enzymen im Verdauungssystem. Pepsin ist ein Phosphoprotein, bzw. eine Endopeptidase die bevorzugt Peptidbindungen hinter aromatischen Aminosäuren spaltet. Das Enzym besteht aus 327 Aminosäuren und hat ein Molekulargewicht von etwa 35.000 Dalton und ein katalytisches pH-Optimum von ca. 1,8. Im nicht sauren Mileu zeigt Pepsin praktisch keine Aktivität.

PLP (139 - 151) - HCLGKWLGHPDKF repräsentiert eine kurze Peptidsequenz des Proteinlipidteils der Myelinscheide. Proteine der Myelinscheide sind offensichtlich Ziele der Immunabwehr bei Multipler Sklerose. Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS) die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, daß die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentiellen Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP) und Proteolipid Protein (PLP). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE), hat sich als besonders nützliches Tiermodell heraus gestellt. Es konnten T-Zell-Epoitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide die Amyloid-beta angreifen wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

PLP (178-191) - NTWTTCQSIAFPSK repräsentiert eine kurze Peptidsequenz des Proteinlipidteils der Myelinscheide. Proteine der Myelinscheide sind offensichtlich Ziele der Immunabwehr bei Multipler Sklerose. Multiple Sklerose (MS) ist eine Autoimmunerkrankung des zentralen Nervensystems (ZNS) die durch primäre Demyelinisierung charakterisiert ist. Es wird allgemein angenommen, daß die Demyelinisierung das Ergebnis eines Autoimmunangriffs gegen Myelinkomponenten darstellt. Potentiellen Zielantigene bei der MS sind Proteine ​​der Myelinscheide wie Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein (MOG), basisches Myelinprotein (MBP) und Proteolipid Protein (PLP). Die experimentelle autoimmune Enzephalomyelitis (EAE), hat sich als besonders nützliches Tiermodell heraus gestellt. Es konnten T-Zell-Epoitope von MOG als Ursache für die Induktion von EAE in Mäusen identifiziert werden. Einige Inhibitoren der Amyloid-beta-Aggregation sind veröffentlicht worden. Viele von ihnen sind Fragmente oder modifizierte Peptide der nativen Amyloid-beta-Sequenz. Ein Überblick über diese Peptide die Amyloid-beta angreifen wurde von Stains et al. (2007) ChemMedChem 2, 1674-1692 beschrieben.

Peptidpool mit 125 überlappenden Peptiden, die aus einem Peptidscan (15mere mit 11 AS Überlappung) des Melanom-Antigens PRAME/OIP4 (UniProt ID: P78395) stammen, das bevorzugt in Tumoren von Homo sapiens (Mensch) exprimiert wird. Ein Aliquot ermöglicht die Stimulation von 2,5 x 10E8 Zellen.

Lysostaphin, eine spezifische Endopeptidase für Zellwandpeptidoglycane von Staphylococci, ist ein extrem potentes anti-Staphylococcus Reagenz. Lysostaphin wird in der Diagnostik und Forschung eingesetzt. Weil es Staphylococci sehr effektiv lysiert, wird es verbreitet für die Isolation von Staphylococcus DNA oder anderen zellulären Komponenten, die für genetische oder biochemische Studien benötigt werden eingesetzt. Es dient auch der Präparation von Protoplasten für Transformationen. Die Präparation und Analyse bakterieller DNA ist zu einem wichtigen Werkzeug für Mikrobiologen geworden, die in epidemiologischen Studien die Ursache für bakterielle Kontaminationen zu finden versuchen.

L-Asparaginase is an enzyme that depletes L-Asparagine an important nutrient for cancer cells resulting in cancer/tumor cell starvation. L-asparaginase is an anti-tumor agent derived from E.coli., which can inhibit the growth of malignant cells. It is used mainly for the induction of remission in acute lymphoblastic leukaemia. Because of the lymph node origin of malignant B cells in Multiple Myeloma, L-Asparagine is an essential amino acid for their cell metabolism, and, consequently, L-Asparaginase may be of value in managing the disease. The rationale behind asparaginase is that it takes advantage of the fact that ALL cells are unable to synthesize the non-essential amino acid asparagine whereas normal cells are able to make their own asparagine. These leukemic cells depend on circulating asparagine. Asparaginase however catalyzes the conversion of L-asparagine to aspartic acid and ammonia. This deprives the leukemic cell of circulating asparagine. L-Asparaginase produced from E.Coli has 303 amino acids and a molecular mass of 31731 Dalton.

Das Epithelial Cell Adhesion Molekül (EpCAM), auch bekannt als Antigen GA733-2 ist ein 40 kDa Transmembranglycoprotein. Es besteht aus einer 242 aminosäurelangen extrazellulären Domäne (ED), einer 23 aminosäurelangen Transmembranregion und einer 26 aminosäurelangen cytoplasmatischen Region. EpCAM wird in embryonalen Geweben sowie während der Pankreas und Leberentwicklung exprimiert. Es agiert als homotypisches Zell-Zell Adhäsionsmolekül. In Adenokarzinomen ist es signifikant überexprimiert. EpCAM ist im Zellsignalweg, bei der Migration und Proliferation und der Differenzierung involviert. Der lösliche, extrazelluläre Bereich kommt in zwei glycosylierten Formen vor: 32 kDa und 39kDa.

HER2/neu/ErbB-2 (human epidermal growth factor receptor 2) ist ein Membranglycoprotein der ErbB-Familie von Tyrosinkinaserezeptoren. Die Proteine dieser Gruppe (ErbB1-4) dienen als Rezeptoren der Epidermal growth Faktoren. ErbB2 wird auf der Oberfläche von Epithelzellen und stark überexprimiert auf der Membran von Krebszellen, speziell von Brustkrebszellen gefunden. ErbB2 besitzt keinen bekannten Liganden, bildet aber Heterodimere mit einem anderen ErbB Rezeptor. Diese Komplexe besitzen eine hohe Affinität zu Ihren Liganden. Durch Bindung des Liganden erfolgt eine Konformationsänderung des zytoplasmatischen Teils des Tyrosinkinaseteils des ErbB2 Rezeptors, was die Phosphorylierung des initialen PI3K/Akt Signaltransduktionscascadenproteins auslöst und damit die Zellproliferation beeinflusst. Humanes ErbB2 besteht aus 1255 Aminosäuren mit einer 21 aminosäurenlangen Leadersequenz, einer 631 amninosäurelangen extrazellulären Domäne (ED), einer 23 aminosäurenlangen Transmembranregion und einer 580 aminosäurelangen cytoplasmatischen Domäne. Der lösliche Teil (ED) kann proteolytisch vom Zelloberflächenteil abgespalten weren, ist hoch glycosyliert und zeigt ein MW von 95-105 kDa. Sequenz des Proteins: TQVCTGTDMKLRLPASPETHLDMLRHLYQGCQVVQGNLELTYLPTNASLSFLQDIQEVQGYVLIAHNQVRQVPLQRLRIVRGTQLFEDNYALAVLDNGDPLNNTTPVTGASPGGLRELQLRSLTEILKGGVLIQRNPQLCYQDTILWKDIFHKNNQLALTLIDTNRSRACHPCSPMCKGSRCWGESSEDCQSLTRTVCAGGCARCKGPLPTDCCHEQCAAGCTGPKHSDCLACLHFNHSGICELHCPALVTYNTDTFESMPNPEGRYTFGASCVTACPYNYLSTDVGSCTLVCPLHNQEVTAEDGTQRCEKCSKPCARVCYGLGMEHLREVRAVTSANIQEFAGCKKIFGSLAFLPESFDGDPASNTAPLQPEQLQVFETLEEITGYLYISAWPDSLPDLSVFQNLQVIRGRILHNGAYSLTLQGLGISWLGLRSLRELGSGLALIHHNTHLCFVHTVPWDQLFRNPHQALLHTANRPEDECVGEGLACHQLCARGHCWGPGPTQCVNCSQFLRGQECVEECRVLQGLPREYVNARHCLPCHPECQPQNGSVTCFGPEADQCVACAHYKDPPFCVARCPSGVKPDLSYMPIWKFPDEEGACQPCPINCTHSCVDLDDKGCPAEQRASPLTS

Vitronectin ist ein multifunktionales Glykoprotein, das im Blut und in der extrazellulären Matrix vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei einer Vielzahl biologischer Funktionen. Dazu gehören Zellanhaftung, Ausbreitung, Migration, Blutgerinnung, Plasminogenaktivierung, Fibrinolyse und die Regulierung der Komplementfunktion. Rekombinantes humanes Vitronectin (rhuVN) von Genaxxon ist ein rekombinantes humanes Protein, das eine definierte Oberfläche für die serumfreie Kultur aller Arten von Zellen, einschließlich pluripotenter Stammzellen (PSCs), bietet. Bei Verwendung eines geeigneten chemisch definierten serumfreien Mediums erhält Vitronectin nachweislich die Pluripotenz und normale Wachstumseigenschaften in mehreren PSC-Linien aufrecht. rHu VN hat eine definierte Zusammensetzung und vermeidet Lot-zu-Lot Schwankungen, die bei Vitronectin aus Plasma oder Extrakten aus EHS-Tumorgewebe auftreten. Es wird aus stabilen HEK-Zellen hergestellt, die zur posttranslationalen Modifikation (PTM) und Verarbeitung fähig sind, was dem Protein eine höhere Qualität in Bezug auf biologische Aktivität und Proteinstabilität verleiht. Durch die rekombinante Produktion ist ein Upscaling möglich, was große Erträge ermöglicht. Der offene Leserahmen von Vitronection kodiert für 459 Aminosäuren, denen ein Signalpeptid mit 19 Aminosäuren vorangestellt ist. Es enthält drei Glykosilierungsstellen, und sein Kohlenhydratanteil trägt etwa 30% zur Gesamtmolekülmasse bei.

Hitzebehandeltes Rinderalbumin (entsprechend 10 Stunden bei 60°C) mit sehr niedrigem Endotoxingehalt und nicht nachweisbarem IgG. Frei von Mycoplasma und Rinderviren. Frei von Caprylsäure und von anderen Stabilisatoren die für Zelllinien toxisch wirken könnten. Auf die Verwendung in der Zellkultur getestet.

IgG-freies Rinderserumalbumin. Besonders als Blockierungs- und Stabilisierungsreagenz in allen Antikörper-vermittelten Nachweissystemen empfohlen. Zusätzlich zur IgG-Freiheit zeigt dieses Albumin auch einen sehr geringen Fettsäuregehalt von unter 0,01%. Kompatibel mit vielen diagnostischen Enzymen und Komponenten. Hauptsächlich monomeres Albumin. IgGs nicht detektierbar. Eigenschaften:Hersgestellt aus Rinderplasma oder Rinderserum von Kälbern, die nicht älter als 30 Monate waren bei denen eine Ante und Post mortem-Inspektion durch USFDA geprüfte Einrichtungen durchgeführt wurde.

Kristallisiertes Albumin ist ein Albumin Fraktion V, das dreimal bei Temperaturen unter 0°C umkristallisiert wurde. Dadurch enthält man ein sehr natives Protein, das frei von Kohlehydraten, Globulinen und Fettsäuren ist.

Rinderserumalbumin (BSA) Fraction V (pH 7,0) ist ein lyphilisiertes Albumin der Standardreinheit. Serumalbumin vom Rind (BSA) wird häufig zur Stabilisierung von Proteinen den entsprechenden Puffern zugesetzt. Die Konzentration liegt in der Regel zwischen 0,01% (0,1mg/mL) und 3% (30mg/mL). In den üblicherweise als 10X Konzentrat angesetzten Puffern DNA-modifizierender Enzyme oder Restriktionsenzymen wird meistens 0,5mg/mL BSA zugegeben. Alternativ kann in verschiedenen dieser Puffer BSA durch die gleiche Konzentration Gelatine ersetzt werden. BSA findet auch Anwendung zum Blockieren der Oberfläche von Blot-Membranen in Immunoblots (3%) oder im ELISA (3% in PBS) oder zum Verdünnen von Antiseren bzw. Antikörper-Stammlösungen. Im ELISA wird BSA häufig durch Magermilchpulver ersetzt. BSA Fraktion V wird durch eine Kombination aus Hitze-Schock und Alkohol-Fällung hergestellt. Albumin ist als Feststoff und in Lösung (i.d.R. biologische Puffer wie PBS) sehr stabil. Stammlösungen werden bis zu einer Konzentration von 20% angesetzt. Eine Lagerung des Feststoffes ist bis zu 3 Jahren möglich, die der Lösung bis zu einem Jahr bei +2°C bis +8°C oder -20°C. Wenn sich durch die kühle Lagerung Kristalle gebildet haben, können diese in der Regel durch Erwärmen auf 37°C und Mischen gelöst werden. Häufig wird zum Schutz vor mikrobieller Kontamination Natriumazid in einer Konzentration von 2mM (oder 0,02-0,2%) zugesetzt.

Peptide pool of 102 overlapping peptides of the Nucleoprotein of SARS-CoV-2. The peptide pools is derived from a peptide scan (15mers with 11 aa overlap - UniProt: P0DTC9) of SARS-CoV-2 (Severe Acute Respiratory Syndrome-related coronavirus 2) for T cell assays (e.g. ELISPOT).The content of one tube is sufficient for the stimulation of 2.5 x 10E8 cells. Length: 419 amino acids - peptide scan 15/11Sequence:MSDNGPQNQRNAPRITFGGPSDSTGSNQNGERSGARSKQRRPQGLPNNTASWFTALTQHGKEDLKFPRGQGVPINTNSSPDDQIGYYRRATRRIRGGDGKMKDLSPRWYFYYLGTGPEAGLPYGANKDGIIWVATEGALNTPKDHIGTRNPANNAAIVLQLPQGTTLPKGFYAEGSRGGSQASSRSSSRSRNSSRNSTPGSSRGTSPARMAGNGGDAALALLLLDRLNQLESKMSGKGQQQQGQTVTKKSAAEASKKPRQKRTATKAYNVTQAFGRRGPEQTQGNFGDQELIRQGTDYKHWPQIAQFAPSASAFFGMSRIGMEVTPSGTWLTYTGAIKLDDKDPNFKDQVILLNKHIDAYKTFPPTEPKKDKKKKADETQALPQRQKKQQTVTLLPAADLDDFSKQLQQSMSSADSTQA

SARS-CoV-2 (Spike Glycoprotein) Peptide Pool of 316 overlapping peptides (delivered in two subpools of 158 & 158 peptides) derived from a peptide scan (15mers with 11 aa overlap) through Spike glycoprotein (UniProt: P0DTC2) of SARS-CoV-2 (Severe Acute Respiratory Syndrome-related coronavirus 2) for T cell assays (e.g. ELISPOT).The content of one tube is sufficient for the stimulation of 2.5 x 10E8 cells. Complete protein sequence of Spike (or Surface) Glycoprotein, Gene name: S (each peptide with about 25µg) MFVFLVLLPLVSSQCVNLTTRTQLPPAYTNSFTRGVYYPDKVFRSSVLHSTQDLFLPFFSNVTWFHAIHVSGTNGTKRFDNPVLPFNDGVYFASTEKSNIIRGWIFGTTLDSKTQSLLIVNNATNVVIKVCEFQFCNDPFLGVYYHKNNKSWMESEFRVYSSANNCTFEYVSQPFLMDLEGKQGNFKNLREFVFKNIDGYFKIYSKHTPINLVRDLPQGFSALEPLVDLPIGINITRFQTLLALHRSYLTPGDSSSGWTAGAAAYYVGYLQPRTFLLKYNENGTITDAVDCALDPLSETKCTLKSFTVEKGIYQTSNFRVQPTESIVRFPNITNLCPFGEVFNATRFASVYAWNRKRISNCVADYSVLYNSASFSTFKCYGVSPTKLNDLCFTNVYADSFVIRGDEVRQIAPGQTGKIADYNYKLPDDFTGCVIAWNSNNLDSKVGGNYNYLYRLFRKSNLKPFERDISTEIYQAGSTPCNGVEGFNCYFPLQSYGFQPTNGVGYQPYRVVVLSFELLHAPATVCGPKKSTNLVKNKCVNFNFNGLTGTGVLTESNKKFLPFQQFGRDIADTTDAVRDPQTLEILDITPCSFGGVSVITPGTNTSNQVAVLYQDVNCTEVPVAIHADQLTPTWRVYSTGSNVFQTRAGCLIGAEHVNNSYECDIPIGAGICASYQTQTNSPRRARSVASQSIIAYTMSLGAENSVAYSNNSIAIPTNFTISVTTEILPVSMTKTSVDCTMYICGDSTECSNLLLQYGSFCTQLNRALTGIAVEQDKNTQEVFAQVKQIYKTPPIKDFGGFNFSQILPDPSKPSKRSFIEDLLFNKVTLADAGFIKQYGDCLGDIAARDLICAQKFNGLTVLPPLLTDEMIAQYTSALLAGTITSGWTFGAGAALQIPFAMQMAYRFNGIGVTQNVLYENQKLIANQFNSAIGKIQDSLSSTASALGKLQDVVNQNAQALNTLVKQLSSNFGAISSVLNDILSRLDKVEAEVQIDRLITGRLQSLQTYVTQQLIRAAEIRASANLAATKMSECVLGQSKRVDFCGKGYHLMSFPQSAPHGVVFLHVTYVPAQEKNFTTAPAICHDGKAHFPREGVFVSNGTHWFVTQRNFYEPQIITTDNTFVSGNCDVVIGIVNNTVYDPLQPELDSFKEELDKYFKNHTSPDVDLGDISGINASVVNIQKEIDRLNEVAKNLNESLIDLQELGKYEQYIKWPWYIWLGFIAGLIAIVMVTIMLCCMTSCCSCLKGCCSCGSCCKFDEDDSEPVLKGVKLHYT Dissolve in a minimum amount of pure DMSO (approx. 80µL) and dilute with water to the desired concentration. Please pay attention that the final concentration of DMSO must be below 1% (v/v) to avoid toxicity in the biological system. UniProt: P0DTC2

The Tetanus Peptide Pool consists of 326 overlapping peptides derived from a peptide scan (15mers with 11 aa overlap) through Tetanus toxin (UniProt ID: P04958) of Clostridium tetani (strain Massachusetts / E88) for T cell assays (e.g. ELISPOT). One unit allows the stimulation of 2,5 x 10E8 cells.